Хром в продуктах питания — Новости

Как ни крути, правильное питание — залог здоровья и долголетия. И дело тут не в подсчете калорий, а в обеспечении организма нужным витаминно-минеральным комплексом.
Человеческий организм гораздо более «химический», чем кажется на первый взгляд. И тут все зависит от того, насколько тщательно вы поддерживаете необходимый состав. Очевидно, что отказ от грамотного, сбалансированного питания может иметь негативные последствия. При этом не менее важно «не перегнуть палку».
Вот, к примеру, такой важный элемент, как хром, может быть в числе ваших лучших друзей, а может стать самым непримиримым из врагов. Хром в продуктах питания во многом определяет особенности функционирования организма, склонность или устойчивость к различным специфическим заболеваниям и т.д.
В этой статье мы подробно расскажем обо всех аспектах, связанных с содержанием хрома в продуктах.
Продукты, содержащие хром
Среднесуточная норма потребления хрома организмом взрослого человека варьируется от 50 до 70 мкг в зависимости от пола.

Мужчинам нужно больше хрома, но в период вынашивания ребенка и лактации женщине требуется 100-120 мкг. Для детей этот показатель находится в диапазоне 11-35 мкг.
При кажущейся незначительности этих показателей, напитать организм хромом вовсе не так просто, как кажется на первый взгляд. Причинами этого являются низкое содержание хрома в продуктах питания, повышенная физическая активность, стрессы, а также другие продукты, употребление в пищу которых понижает концентрацию металла в организме.
В каких продуктах больше хрома?
Превалирующее количество хрома (в мкг/100 г) содержится в пеламиде (100) и тунце (90). Далее следуют: анчоус, карась, карп, горбуша, камбала, зубатка, мойва, треска, сом и некоторые другие рыбы с показателем 55 мкг/100 г. Говяжьи печень, почки и сердце содержат 32, 30 и 30 мкг/100 г хрома соответственно. Куриные окорочка и грудки тянут на 20 мкг/100 г, а вот самым бедным «хромовладельцем» является грунтовой томат с 5 мкг/100 г.
Очень много хрома в бразильском орехе, финике, злаках, цельном молоке и молочных продуктах.
Следует знать, что при термической обработке количество хрома будет уменьшаться, поэтому если это возможно, употребляйте продукты в сыром виде.
Последствия недостатка хрома для организма человека
Содержание хрома в крови, тканях и костях постоянно колеблется. Нехватка этого элемента может стать причиной ряда заболеваний. Среди основных последствий нехватки хрома выделяют:
• нарушение темпов роста организма;
• аномальную работу нервной системы;
• риск развития сахарного диабета из-за повышения концентрации глюкозы в организме;
• ухудшение работы сердечно-сосудистой и мочеполовой систем;
• преждевременное старение, уменьшение продолжительности жизни.
Естественно, важно также не переусердствовать с хромосодержащими продуктами в рационе.
Хром в продуктах питания: польза и вред для организма человека
Данный минерал участвует практически во всех процессах организма. В частности, он способствует лучшему усвоению инсулина, препятствуя таким образом развитию сахарного диабета, поддерживает углеводный и жировой баланс и ускоряет регенерацию поврежденных тканей и органов.
Возможные последствия отравления хромом
В погоне за красотой, здоровьем и долголетием главное — не переусердствовать, поскольку тогда хром преподнесет вам совсем неприятные «сюрпризы» в виде острых аллергических реакций, нервных расстройств, язв, высыпаний, малокровия, сбоев в функционировании печени и почек, общего снижения иммунитета.
Профилактика избытка и дефицита хрома
В случае выявления избытка хрома в организме (достоверным может считаться только итог лабораторных исследований, пациенту назначается специальная диета, которая часто подразумевает прием витаминно-минерального комплекса для снижения его концентрации.
При недостатке хрома также назначается диета, направленная на компенсацию его дефицита и, если врач сочтет нужным, прием медицинских препаратов на основе соединений хрома. В любом случае, стоит контролировать состояние своего организма путем сдачи проверочных анализов с определенной периодичностью.
Ответственное отношение к себе, здоровью, жизни, а значит и способу питания, поможет вам великолепно выглядеть и чувствовать себя отлично на протяжении своей жизни.
Фото: yandex.ru

 

Аминокислоты и витамины

Аминокислоты – строительные блоки, из которых складываются белковые структуры, например, мышечные волокна. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов.

Всего существует 22 аминокислоты, из них девять – так называемые «незаменимые» (организм не может самостоятельно синтезировать их в достаточном количестве), остальные называют «заменимыми». К незаменимым относятся: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты поступают в организм с мясом, рыбой, яйцами и молочными продуктами. Отдельно стоят так называемые две «условно незаменимые» аминокислоты: цистин и тирозин. Отличаются они от остальных тем, что организм может использовать их вместо, соответственно, метионина и фенилаланина для производства белка. «Заменимые» – аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глютаминовая кислота, глютамин, глицин, пролин, серин и таурин. Аминокислотные комплексы, готовые к употреблению, выпускаются различными производителями в различных комбинациях.

Незаменимые аминокислоты

Валин

Oдин из главных компонентов, отвечающих за рост и синтез тканей тела. Основной источник – животные продукты. Опыты на лабораторных крысах показали, что валин повышает мышечную координацию и понижает чувствительность организма к боли, холоду и жаре. Валин входит в состав комплексов BCAA (например, BCAA High Speed от Trec Nutrition).

Гистидин

Cпособствует росту и восстановлению тканей. В большом количестве содержится в гемоглобине. Добавки на основе гистидина используются при лечении ревматоидных артритов, аллергий, язв и анемии. Недостаток этой аминокислоты может вызвать ослабление слуха.

Изолейцин

Содержится во всех продуктах, содержащих полноценый белок, – мясе, птице, рыбе, яйцах и молочных продуктах.

Изолейцин входит в состав комплексов BCAA (например, S-BCAA powder от Red Star Labs).

Лейцин

Лейцин человеческий организм получает, в основном, из продуктов, содержащих полноценый белок, – мяса, птицы, рыбы, яиц и молочных продуктов. Эта аминокислота необходима не только для синтеза протеина организмом, но и для укрепления иммунной системы. Лейцин входит в как состав комплексов BCAA (например, BCAA 2:1:1 Powder от Quamtrax Nutrition), так и выпускается виде отдельной добавки, например, Leucine Fusion от Trec Nutrition. 

Лизин

Продукты, богатые лизином, – это сыр и рыба. Эта аминокислота – одна из важных составляющих в производстве карнитина. Лизин обеспечивает должное усвоение кальция, участвует в образовании коллагена (из которого затем формируются хрящи и соединительные ткани), активно участвует в выработке антител, гормонов и ферментов. Недавние исследования показали, что лизин, улучшая общий баланс питательных веществ, может быть полезен при борьбе с герпесом.

Недостаток этой аминокислоты может выражаться в быстрой утомляемости, неспособности сконцентрироваться, раздражительности, повреждению сосудов глаз, потере волос, анемии и проблем в репродуктивной сфере. Те, кто испытывает нехватку лейцина, могут принимать его дополнительно в виде капсул, например, L-Lysine 1000 mg от NOW.

Метионин

Основные источники метионина – зерновые, орехи и злаковые. Эта аминокислота важна в метаболизме жиров и белков, также организм использует ее для производства цистеина. метионин является основным поставщиком серы, достаточное содержание в организме которой предотвращает расстройства в формировании волос, кожи и ногтей, способствует понижению уровня холестерина, усиливая выработку лецитина печенью, понижает уровень жиров в печени, защищает почки; участвует в выводе тяжелых металлов из организма. Метианин регулирует образование аммиака и очищает от него мочу, что понижает нагрузку на мочевой пузырь, позитивно воздействует на волосяные луковицы и поддерживает рост волос.

Треонин

Треонин играет важную роль в синтезе пуринов, которые, в свою очередь, разлагают мочевину – побочный продукт синтеза белка. Эта аминокислота – важная составляющая коллагена, эластина и протеина эмали. Она участвует в борьбе с отложением жира в печени, поддерживает более ровную работу пищеварительного и кишечного трактов, принимает общее участие в процессах метаболизма и усвоения.

Триптофан

Триптофан является первичным веществом по отношению к ниацину (витамину В) и серотонину, который, участвуя в мозговых процессах, управляет аппетитом, сном, настроением и болевым порогом. Эта аминокислота – естественный релаксант, помогает бороться с тревожностью, депрессией и бессонницей, способствуя нормализаии сна, укрепляет иммунную систему, уменьшает риск спазмов артерий и сердечной мышцы, помогает при лечении головных болей и мигреней. Триптофан при совместном приеме с лизином способствует понижению уровня холестерина.

В Канаде и во многих странах Европы триптофан назначается в качестве антидепрессанта и снотворного. В России добавку можно купить без рецепта, например, Tryptophan от Scitec Nutrition. Также триптофан бывает доступен в форме 5-HTP.

Фенилаланин

Фенилаланин – одна из «незаменимых» аминокислот. Используется организмом для производства тирозина и трех важных гормонов – адреналина, норадреналина и тироксина. Используется головным мозгом для производства норадреналина, который передает сигналы от нервных клеток к головному мозгу, поддерживает состояние бодрствования и восприимчивости, уменьшает чувство голода. Добавки фенилаланина пользуются популярностью у спортсменов, например, L-Phenylalanine Caps от Twinlab.

Условно незаменимые аминокислоты

Тирозин

Аминокислота тирозин используется организмом вместо фенилаланина при синтезе белка. В большом количестве она содержится в молоке, мясе и рыбе. Мозг использует тирозин для выработки норадреналина, повышающего ментальный тонус. Экспериментальные попытки использовать тирозин как средство борьбы с усталостью и стрессами показали дали многообещающие результаты. Чтобы восполнить недостаток тирозина в организме, обычно принимают препараты на его основе, например, Tyrosine от Trec Nutrition.

Цистин (цистеин)

Цистин, при условии его достаточного поступления извне, можется использоваться организмом вместо метионина для производства белка. Продукты, богатые цистином, – мясо, рыба, соя, овес и пшеница. Цистин используют в пищевой промышленности как антиоксидант для сохранения витамина С в готовых продуктах.

Заменимые аминокислоты

Аланин

Аланин является важным источником энергии для мышечных тканей, головного мозга и центральной нервной системы; укрепляет иммунную систему путем выработки антител; активно участвует в метаболизме сахаров и органических кислот. Добавки аланина чаще всего выпускаются в порошке, например, Beta Alanine+L-histidine от Scitec Nutrition, или в капсулах, например Beta-Alanine от Trec Nutrition.

Аргинин

L-аргинин значительно замедляет развитие опухолей и раковых образований. Эта аминокислота способствует очистке печени, помогает синтезу гормона роста, укрепляет иммунную систему, способствует выработке спермы и полезна при лечении расстройств и травм почек. L-аргинин необходим для синтеза белка и оптимального роста и обновления всех структур организма. Аминокислота способствует приросту мышечной массы и снижению жировых запасов организма. Также L-аргинин полезен при расстройствах печени, таких как цирроз. 

Аспарагиновая кислота

Эта аминокислота активно участвует в выводе из организма аммиака, вредного для центральной нервной системы, который активно образуется во время интенсивных физических нагрузок. Недавние исследования показали, что аспарагиновая кислота может повышать сопротивляемость усталости, поэтому у спортсменов эта добавка пользуется большой популярностью, например, DAA Ultra от Trec Nutrition.

Глютамин

Глютамин важен для нормализации уровня сахара, повышения работоспособности мозга, при лечении импотенции и алкоголизма. Эта аминокислота помогает бороться с усталостью, мозговыми расстройствами – эпилепсией, шизофренией и просто заторможенностью. Также его используют для лечения язвы желудка. 

В мозге глютамин преобразовывается в глютаминовую кислоту, стимулирующую мозговую деятельность. Не следует путать глютамин с глютаминовой кислотой, по действию эти добавки отличаются друг от друга. Глютаминовая кислота считается естественным «топливом» для головного мозга, улучшает умственные способности, способствует ускорению лечения язв и повышает сопротивляемость усталости. Содержится в твороге, мясе, рыбе и других продуктах животного происхождения.Добавки глютамина выпускаются в форме порошка, например, L-Glutamine Powder от Red Star Labs, или в форме капсул, например, L-Glutamine Extreme 1400 от Trec Nutrition.

Глицин

Глицин активно участвует в обеспечении кислородом процесса образования новых клеток. Эта аминокислота является важным участником выработки гормонов, ответственных за усиление иммунной системы, а также стимулирует мозговую деятельность. Глицин в капсулах, например, Glycine 1000 мг от NOW, – распространенная добавка для тех, кто испытывает проблемы с засыпанием или хочет улучшить когнитивные функции.

Карнитин

Карнитин, который содержится, в основном, в мясе и молочных продуктах, помогает связывать и выводить из организма длинные цепочки жирных кислот. Печень и почки вырабатывают карнитин из двух других аминокислот – глютамина и метионина. Предотвращая прирост жировых запасов это близкое к аминокислотам вещество важно для уменьшения веса и снижения риска сердечных заболеваний. Организм вырабатывает карнитин только при условии достаточного поступления лизина, железа и энзимов В19 и В69. Вегетарианцы более чувствительны к дефициту карнитина, так как в их рационе гораздо меньше лизина. Карнитин также повышает эффективность антиоксидантов – витаминов С и Е. Карнитиновые добавки выпускаются в капсулах или в жидкой форме: в бутылке или ампулах.

Орнитин

Орнитин способствует выработке гормона роста, который в комбинации с L-аргинином и L-карнитином способствует вторичному использованию в обмене веществ излишков жира. Необходим для работы печени и иммунной системы. Чтобы восполнить недостаток орнитина, применяются специальные добавки, например, L-Ornithine Caps 500 mg от Twinlab.

Пролин

Аминокислота пролин предельно важна для правильного функционирования связок и суставов. Также она участвует в поддержании работоспособности и укреплении сердечной мышцы.

Серин

Серин участвует в запасании печенью и мышцами гликогена. Эта аминокислота активно участвует в укреплении иммунной системы, обеспечивая ее антителами, и формирует жировые «чехлы» вокруг нервных волокон.

Таурин

Эта аминокислота стабилизирует возбудимость мембран, что очень важно для контроля эпилептических припадков. Таурин и сера считаются факторами, необходимыми при контроле множества биохимических изменений, происходящих в организме в процессе старения. Также таурин участвует в борьбе со свободными радикалами и выводе из организма продуктов распада, поэтому добавки таурина, например, Taurine 900 от Trec Nutrition, нашли широкое употребление среди спортсменов.

Витамин А (ретинол, аксерофтол)

Витамин А оказывает влияние на рост человека, улучшает состояние кожи, способствует сопротивлению организма инфекциям.

Недостаток витамина A приводит к ухудшению зрения в сумерках («куриной слепоте»). Проявления гиповитаминоза ретинола: кожа становится сухой и шероховатой, шелушится, ногти становятся сухими и тусклыми. Часто наблюдаются конъюнктивиты, характерна сухость роговицы – ксерофтальмия. Отмечается также похудение (вплоть до истощения).

Симптомы избытка витамина А: сонливость, вялость, головная боль, покраснение кожи лица, тошнота, рвота, раздражительность, расстройство походки, болезненность в костях нижних конечностей. Может наблюдаться обострение желчнокаменной болезни и хронического панкреатита.

Витамин А обнаружен только в продуктах животного происхождения: рыбий жир, жир молоко, сливочное масло, сливки, творог, сыр, яичный желток, жир печени и жир других органов – сердца, мозга.

Витамин В1 (тиамин, аневрин)

Витамин В1 положительно влияет на функции мышц и нервной системы, входит в состав ферментов, регулирующих важныейшие функции организма, в первую очередь, углеводный обмен, а также обмен аминокислот. Он необходим для нормальной деятельности центральной и периферической нервных систем. Препараты витамина В1 назначают при невритах, радикулитах, заболеваниях желудочно-кишечного тракта и печени, а также в дерматологии при дерматозах неврогенного происхождения, зуде.

Дополнительный прием витаминов группы B, в том числе и витамина B1, рекомендуется всем людям, ведущий активный образ жизни, включающий в себя интенсивные физические нагрузки. Любая тренировка – это стрессовая ситуация для организма, а витамины группы B помогут нивелировать негативные последствия подобной «встряски».

Признаки недостатка тиамина: головная боль, потеря аппетита, нарушение функций нервной системы, усталость, раздражительность, бессонница, нарушения сердечно-сосудистой системы, в том числе артериальная гипотония.

Витамин B1 содержится преимущественно в продуктах растительного происхождения: в злаках, крупах (овес, гречиха, пшено), в муке грубого помола (при тонком помоле наиболее богатые витамином В1 часть зерна удаляются с отрубями, поэтому в высших сортах муки и хлеба содержание витамина В1 резко снижено). Особенно много витамина в ростках зерна, в отрубях, в бобовых. Содержится также в фундуке, грецких орехах, миндале, абрикосах, шиповнике, красной свекле, моркови, редьке, луке, кресс-салате, капусте, шпинате, картофеле. Есть в молоке, мясе, яйцах, дрожжах.

Повышенное потребление B1 требуется при отравлении никотином, тяжелыми металлами, при стрессовых ситуациях.

Состав рациона также оказывает влияние на потребность в витамине В1. Пища, богатая углеводами (особенно сахар), и потребление алкоголя повышают потребность в витамине В1. С другой стороны, потребность в нем несколько снижается при увеличении в рационе жиров и белков.

Витамин В2 (рибофлавин)

Витамин В2 влияет на рост и регенерацию клеток, входит в состав ферментов, играющих существенную роль в реакциях окисления во всех тканях человека, а также регулирующих обмен углеводов, белков и жиров. Также рибофлавин важен для поддержании нормальной функции глаза.

Этот витамин входит в состав зрительного пурпура, защищая сетчатку глаза от вредного действия ультрафиолетовых лучей. В лечебных целях рибофлавин применяют при гипо- и арибофлавинозе, при заболевании глаз, при длительно незаживающих ранах и язвах, при лучевой болезни, нарушении функции кишечника и других. Также дополнительным прием этого витамина необходим тем, кто регулярно тренируется или испытывает стрессы на работе.

Рибофлавин содержится в продуктах животного происхождения: печени, молоке и яйцах, а также в дрожжах. Много витамина B2 в зернобобовых, шпинате, шиповнике, абрикосах, листовых овощах, капусте и помидорах.

Недостаток витамина В2 проявляется в воспалении слизистых оболочек, наблюдается отсутствие или задержка роста, чувство жжения и изменение кожных покровов, резь и слезливость глаз, нарушение сумеречного зрения, повышение секреции желез. При усугублении авитаминоза появляются трещины и корочки в уголках рта (угловой стоматит), язык становится сухим, ярко-красным, может развиться дерматит, появляется светобоязнь, конъюнктивит.

Витамин В3 (пантотенон)

Витамин В3, или пантотеновая кислота влияет на общий обмен веществ и переваривание пищи, входит в состав ферментов, имеющих важное значение в обмене липидов и аминокислот.

Недостаточность витамина В3 проявляется в вялости, покалываниях, онемении пальцев ног.

Особенно богаты пантотеноном печень, почки, мясо, рыба и яйца. Много ваитмина B3 содержится в бобовых (фасоли, горохе, бобах), в грибах (шампиньонах, белых) и в свежих овощах (красной свекле, спарже, цветной капусте). Присутствует в кисломолочных и молочных продуктах.

Витамин В6 (пиридоксин)

Витамин В6 участвует в обмене аминокислот и жирных кислот. Повышенное количество пиридоксина необходимо для людей, длительное время употреблявших антибиотики.

Его недостаток отрицательно влияет на функции мозга, ухудшает состав крови, приводит к нарушению работы сосудов, ведет к возникновению дерматитов, к диатезам и другим заболеваниям кожи. Также при нехватке пиридоксина в рационе нарушаются функции нервной системы.

Особенно много витамина B6 содержится в зерновых ростках, в грецких орехах и фундуке, в шпинате, картофеле, цветной капусте, моркови, салате, кочанной капусте, помидорах, клубнике, черешне, апельсинах и лимонах. Содержится также в мясных продуктах, рыбе, яицах, крупах и бобовых.

Витамин В12 (цианокобаламин)

Витамин В12 благотворно влияет на кровообразование, активирует процессы свертывания крови, участвует в синтезе различных аминокислот, нуклеиновых кислот, активирует процессы обмена углеводов и жиров. Цианокобаламин оказывает благоприятное влияние на функции печени, нервной и пищеварительной систем.

При недостаточном потреблении витамина В12 возникает анемия, нарушаются функции нервной системы, появляются слабость, головокружение, одышка, снижается аппетит.

Основным источником витамина служат продукты животного происхождения: говяжья печень, рыба, продукты моря, мясо, молоко, сыры.

Витамин С (аскорбиновая кислота)

Витамин С повышает защитные силы организма, снижает риск возникновения заболеваний дыхательных путей, улучшает эластичность сосудов  и нормализует проницаемость капилляров. Аскорбиновая кислота оказывает благоприятное действие на функции центральной нервной системы, стимулирует деятельность эндокринных желез, способствует лучшему усвоению железа и нормальному кроветворению, препятствует образованию канцерогенов.

Большие дозы витамина С полезны для больных сахарным диабетом, заядлых курильщиков и для пожилых людей с пониженной способностью пищеварительного тракта всасывать витамины.

Недостаток этого витамина проявляется в быстрой утомляемости, кровоточивости десен, в общем снижении устойчивости организма к инфекциям. При передозировке возможны нарушения функции печени и поджелудочной железы.

Витамин С содержится в свежих овощах и фруктах: шиповнике, кизиле, черной смородине, рябине, облепихе, цитрусовых, красном перце, хрене, петрушке, зеленом луке, укропе, кресс-салате, краснокачанной капусте, картофеле, брюкве, капусте, в овощной ботве, а также в специальных добавках, например, VIT.C Strong 500 от Trec Nutrition.

Витамин D

Витамин D обладает способностью регулировать фосфорно-кальциевый обмен. Витамин обеспечивает всасывание кальция и фосфора в тонком кишечнике, реабсорбцию фосфора в почечных канальцах и транспорт кальция из крови в костную ткань. Витамин D помогает в борьбе против рахита, способствует повышению сопротивляемости организма к инфекциям, участвует в активизации кальция в тонком кишечнике и минерализации костей.

Недостаток витамина D приводит к нарушению фосфорно-кальциевого обмена, следствием чего является рахит – расстройство солевого обмена, что приводит к недостаточному отложению извести в костях. При передозировке этим витамином наблюдается сильное токсическое отравление: потеря аппетита, тошнота, рвота, общая слабость, раздражительность, нарушение сна, повышение температуры.

Больше всего витамина D содержится в рыбных продуктах: рыбьем жире, печени трески, сельди атлантической, нототении (долгоперке).

Образованию витамина D способствуют ультрафиолетовые лучи, поэтому пребываение на солнце может частично компенсировать его нехватку в организме.

Витамин Е (токоферол)

Витамин Е называют витамином красоты. Кроме того, он благотворно влияет на репродуктивную функцию и работу некоторых желез. Токоферол является природным противоокислительным средством, препятствует окислению витамина А и способствует его накоплению в печени.

Этот витамин способствует усвоению белков и жиров, участвует в процессах тканевого дыхания, влияет на работу мозга, крови, нервов, мышц, улучшает заживление ран, задерживает старение. Гиповитаминоз токоферола может развиться после значительных физических перегрузок, поэтому его дополнительный прием настоятельно рекомендуется всем, кто регулярно тренируется. В этом случае в мышцах резко снижается количество миозина, гликогена, калия, магния, фосфора и креатина, что приводит к гипотонии и мышечной слабости.

Витамин Е содержится в основном в растительных продуктах. Наиболее богаты им нерафинированные растительные масла: соевое, хлопковое, подсолнечное, арахисовое, кукурузное, облепиховое. Больше всего витаминоактивного токоферола в подсолнечном масле. Витамин Е содержится практически во всех продуктах, но особенно его много в зерновых и бобовых ростках (проростки пшеницы и ржи, гороха), в овощах — спаржевой капусте, помидорах, салате, горохе, шпинате, ботве петрушки, семенах шиповника. Некоторое количество содержится в мясе, жире, яйцах, молоке, говяжьей печени. Также витамин Е выпускается в форме добавок, например, Vitamin E от Optimum Nutrition.

Витамин РР (ниацин, никотиновая кислота)

Витамин РР входит в состав ферментов, участвующих в клеточном дыхании и обмене белков, регулирующих высшую нервную деятельность и функции органов пищеварения. Ниацин используется для профилактики и лечения пеллагры, заболеваний желудочно-кишечного тракта, вяло заживающих ран и язв, атеросклероза.

При передозировке или при повышенной чувствительности к витамину PP могут возникать покраснение лица и верхней половины туловища, головокружение, чувство прилива к голове, крапивница. При быстром внутривенном введении возможно сильное понижение артериального давления.

Основными источниками витамина РР служат мясо, печень, почки, яйца, молоко. Содержится витамин PP также в хлебных изделиях из муки грубого помола, в крупах (особенно гречневой), бобовых, присутствует в грибах.

Пищевая аллергия

Комплексное исследование, которое позволяет определить сенсибилизацию к наиболее часто выявляемым в клинической практике пищевым аллергенам. Результат выдается по каждому аллергену, входящему в состав исследования.

Состав исследования:

• Аллерген f1 — яичный белок, IgE (ImmunoCAP)
• Аллерген f2 — молоко коровье, IgE (ImmunoCAP)
• Аллерген f3 — треска, IgE (ImmunoCAP)
• Аллерген f4 — пшеница, пшеничная мука, IgE (ImmunoCAP)
• Аллерген f14 — соя, IgE (ImmunoCAP)
• Аллерген f24 — креветки, IgE (ImmunoCAP)
• Аллерген f13 — арахис, IgE (ImmunoCAP)
• Аллерген f17 — фундук, IgE (ImmunoCAP)
• Аллерген f95 — персик, IgE (ImmunoCAP)

Синонимы русские

Специфические иммуноглобулины класса Е к яичному белку, молоку, орехам, сое, фруктам, морепродуктам.

Синонимы английские

ImmunoCAP — Food Allergy (Egg white, Cow milk, Peanut).

Метод исследования

Иммунофлюоресценция на твердой фазе (ImmunoCAP).

Единицы измерения

кЕдА/л (килоединица аллергена на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Аллерген – это вещество, вызывающее аллергическую реакцию. При атопических заболеваниях аллергены стимулируют образование антител класса IgE и являются причинными факторами развития клинических симптомов аллергических заболеваний. Выявление в крови специфических иммуноглобулинов Е к определенному аллергену подтверждает его роль в развитии аллергической реакции I типа (реагиновой), а значит, позволяет определить возможного «виновника» аллергии и назначить соответствующие лечебные и профилактические мероприятия.

В ходе данного анализа определяются специфические IgE к наиболее распространенным пищевым аллергенам методом ImmunoCAP. ImmunoCAP характеризуется высокой точностью и специфичностью: в малом количестве крови обнаруживаются даже очень низкие концентрации IgE-антител. Исследование является революционным и основано на иммунофлюоресцентном методе, что позволяет увеличить чувствительность в несколько раз по сравнению с другими анализами. Всемирная организация здравоохранения и Всемирная организация аллергологов признают диагностику с использованием ImmunoCAP как «золотой стандарт», так как она доказала свою точность и стабильность результатов в независимых исследованиях. В Российской Федерации до настоящего момента методика не получила широкого распространения, хотя во всем мире до 80 % анализов на специфические иммуноглобулины класса Е выполняется с помощью ImmunoCAP.

Таким образом, выявление специфических IgE с помощью данной методики выводит аллергодиагностику на качественно новый уровень.

Пищевая аллергия – вызванная приемом пищи реакция, в основе которой лежат иммунные механизмы. Её нередко можно спутать с пищевой непереносимостью, связанной с другими причинами (особенностями приготовления пищи, составом продукта, метаболическими нарушениями, заболеваниями ЖКТ).

Пищевые аллергены бывают животного или растительного происхождения. Между собой аллергены различаются по растворимости, ферментативной и температурной стабильности. Какие-то пищевые аллергены в процессе кулинарной обработки, консервирования могут утрачивать свои аллергенные свойства, какие-то, напротив, усиливать их. Клиническими проявлениями пищевой аллергии могут быть крапивница, ангиоотек, приступы бронхиальной астмы, анафилактический шок, обострение атопического дерматита и реже аллергический ринит.

Пищевая аллергия чаще наблюдается у детей первых лет жизни, преимущественно до 3-летнего возраста. Около 90% всех аллергических реакций на пищу связаны с употреблением молока, куриных яиц, рыбы и морепродуктов, сои, пшеницы, арахиса и орехов.

Яичный белок – наиболее аллергенный компонент яиц, который является частой причиной пищевой аллергии у детей раннего возраста, как правило, вызывая атопический дерматит. Яйца широко используются в кулинарии, в медицине многие вакцины изготавливают на основе куриных эмбрионов. Употребление в пищу яиц или блюд, в состав которых они входят, может приводить к различным по силе проявлениям, от местных до системных. Для возникновения аллергической реакции не обязательно наличие большого количества вещества. Симптомами непереносимости яиц обычно являются покраснение и зуд кожи, ангионевротический отек, риноконъюнктивит, отек гортани, кашель и бронхоспазм, тошнота, рвота, боль в области живота и диарея. Следует помнить, что яйца могут входить в состав самых различных продуктов, например макарон, сосисок, некоторых хлебобулочных изделий, колбас, мороженого, различных полуфабрикатов. На первый взгляд наличие в них яиц неочевидно, однако на него указывают такие ингредиенты в составе, как лецитин, альбумин, лизоцим, коагулянт, загуститель, эмульгатор, вителлин, глобулин.

Аллергия к коровьему молоку наиболее часто развивается у детей раннего возраста, обычно после перевода ребенка на искусственное вскармливание молочными смесями. Коровье молоко состоит из двух фракций: казеина и сыворотки. Казеин содержит четыре белка, видонеспецифичен, термостабилен и устойчив к кислому pH, при окислении выпадает в осадок. Фракция казеина представляет 80 % всех молочных белков. Главные аллергенные белки сыворотки молока – это альфа-лактальбумин, бета-лактоглобулин и бычий сывороточный альбумин. Аллергены молока содержатся в различных продуктах, таких как сыр, хлеб, печенье, блины. Молоко и продукты его переработки широко используются в кондитерской промышленности. Аллергия на молоко, как правило, сопровождается нарушением функции пищеварительной системы (хейлит, гастрит, колит, гастроэнтерит, синдром раздраженной кишки), кожными проявлениями (атопический дерматит, крапивница, отек Квинке) и реже нарушениями функции дыхательной системы (аллергический ринит, бронхиальная астма).

Наиболее частая причина аллергии — реакция на глютен — растительный белок, который в больших количествах содержится в рисе, ржи, овсе, пшенице и ячмене. Это то вещество, которое позволяет превращать измельченные зерна пшеницы, муку, в тесто, а рисовой каше придает вязкость и более плотную консистенцию. Благодаря глютену, или клейковине, зерна пшеницы и риса более клейкие.

Пшеница — опасный и сильный аллерген, именно на кашу из этих злаков чаще всего развивается индивидуальная непереносимость. Из пшеницы получают дробленую крупу (пшеничку), а при более тонком помоле — манную крупу. Аллергия на манную кашу, или пшеничку, проявляется не только у детей, но и у взрослых. Особенность состоит в том, что непереносимость развивается только после повторного попадания аллергена в организм. У маленьких детей негативная реакция организма на пшеницу возникает во время начала прикорма, когда ребенок узнает вкус новой пищи. Обычно она проявляется после первого употребления каши (хотя причиной развития заболевания может быть не только глютен, но и неправильно выбранная схема прикорма, крахмал, содержащийся в крупе, наследственная предрасположенность, слабый иммунитет, выявленные или скрытые заболевания, недостаток пищеварительных ферментов). Пшеница и продукты, в состав которых она входит, широко распространены (мука, крахмал, отруби, выпечка, макароны, конфеты, пиво и пр.). Аллергические реакции на пшеницу могут развиваться как при приеме в пищу пшеничных зерен и муки, так и при их ингаляции. Аллергенные свойства пшеничной муки преимущественно связаны с белковой частью зерна (глютеновые белки клейковины зерна, альбумины, глобулины). Иммунная реакция на глютен, входящий в состав пшеницы, может быть причиной целиакии. Аллергия на пшеницу и пшеничную муку, как правило, сопровождается нарушением функции пищеварительной системы (хейлит, гастрит, колит, гастроэнтерит, синдром раздраженной кишки), кожными проявлениями (атопический дерматит, крапивница, отек Квинке) и реже нарушениями функции дыхательной системы (аллергический ринит, бронхиальная астма).

Одним из основных пищевых аллергенов, распространенных по всему миру, является соя. Это травянистое растение из семейства бобовых, которое широко используется в пищевой промышленности. Ее применяют в сыром виде, из нее изготавливают муку, хлопья, соевое молоко, растительное масло, она является компонентом многих блюд азиатской кухни. Также ее добавляют в различные мясные полуфабрикаты, сыр, соусы, сладости, иногда в маргарин, масло, некоторые хлебобулочные изделия. Среди всех известных съедобных семян соя содержит наибольшее количество белка, поэтому она иногда применяется в качестве заменителя рыбы и мяса. Соя может являться скрытым аллергеном в составе некоторой пищи, например в ветчине, сосисках, сыре, полуфабрикатах, соусах и десертах в виде соевого лецитина. Одно время соя рассматривалась как безопасный компонент смеси для детей, имеющих аллергию на молоко, однако потом было выявлено обратное. Приблизительно у четверти больных с сенсибилизацией к коровьему молоку определяется аллергия на белок сои. В ее составе более 20 аллергенных белков, которые могут обуславливать кожные, респираторные или пищеварительные симптомы и становиться причиной анафилактических реакций. Соя является часто выявляемым пищевым аллергеном у детей с атопическим дерматитом. Белки сои в некоторых случаях могут вызывать развитие энтероколита у детей младшего возраста, а также эозинофильного эзофагита в других возрастных группах. Попадание аллергенов сои с воздухом может приводить к развитию бронхиальной астмы, аллергического ринита и конъюнктивита у работников пекарен, а также у лиц, контактирующих с соей на производстве кормов для животных и других сферах пищевой промышленности. Известны случаи серозного среднего отита у пациентов с пищевой аллергией на сою.

Арахис является сильным аллергеном, coдepжит дo З2 paзличныx бeлкoв, из кoтopыx пo мeньшeй мepe 18 cпocoбны вызвaть aллepгичecкую peaкцию. Cpeди ниx вицилин — зaпacнoй бeлoк ceмян, тepмocтaбильный ocнoвнoй aллepгeн — cocтaвляeт 12-16% oт oбщeгo кoличecтвa бeлкa в apaxиce; кoнглютин; пpoфилин; альбумин — тepмocтoйкий белок, нe paзpушaeтcя в пpoцecce пищeвapeния; бeлoк — пepeнocчик липидoв. В биологическом смысле это не орех, а семя растения из семейства бобовых.  Он широко применяется в пищевой промышленности и часто бывает «скрытым» аллергеном в составе продуктов, в которых на первый взгляд не содержится. Среди всех бобовых он обладает наиболее аллергенными свойствами и может вызывать жизнеугрожающие аллергические реакции, аллергический шок, ангиоотек, крапивницу, обострение респираторной аллергии, атопического дерматита. При определенной термической обработке аллергенные свойства арахиса усиливаются. Cпeктp cимптoмoв пищeвыx aллepгичecкиx peaкций дocтaтoчнo oбшиpeн. Aнaфилaктичecкий шoк — сaмaя cильнaя и oпacнaя paзнoвиднocть aллepгичecкoй peaкции нa apaxиc. Пpeдвecтникoм paзвития aнaфилaкcии чacтo являeтcя пaдeниe apтepиaльнoгo дaвлeния, чтo пpoявляeтcя пoблeднeниeм кoжныx пoкpoвoв и cлизиcтыx. Мoгут нaчaтьcя cильные диapeя, pвoта, бoли в жeлудкe и глoткe.

Аллергия на фундук – одна из разновидностей пищевой аллергии на орехи, при которой аллергенами являются орехи рода «лещина». Большинство опасных исходов, вызванных приступами пищевой аллергии, приходится на аллергию к орехам. Из всех прочих видов пищевой аллергии аллергия к орехам – самая стойкая, особенно если она проявляется на несколько видов орехов сразу. Аллергическая реакция на фундук достаточно распространена, может проявиться в любом возрасте. Также могут быть опасны продукты, содержащие следы орехов. Частицы орехов могут содержаться в шоколаде, мороженом, конфетах, хлебобулочных изделиях, салатах, йогуртах, быстрых завтраках и других продуктах. Аллергические симптомы включают в себя местные (отек и зуд в области губ, языка, гортани) и общие проявления. Аллергия сопровождается крапивницей с характерными покраснением, жжением и зудом. Высыпания могут быть различного характера, им наиболее подвержены лицо, живот, грудь. Возникает насморк, першение, отёчность в горле, одышка, чихание, кашель, слезотечение, отёчность губ. У аллергика с пищевой аллергией возникают желудочно-кишечные расстройства. Сложные случаи сопровождаются приступом удушья и анафилактическим шоком.

Белки рыб являются сильными аллергенами, большинство из которых термостабильны и не разрушаются при кулинарной обработке. При этом морская рыба более аллергенна, чем речная. Сенсибилизация к рыбе определяется у 10-40 % аллергиков. Треска – одна из важнейших промысловых рыб. Из ее печени изготавливают рыбий жир. Аллергия на треску является результатом действия одного из самых сильных пищевых раздражителей – белка рыбы. Белки трески составляют почти 19 % тела рыбы и содержат в значительном количестве три незаменимые аминокислоты: лизин, метионин и триптофан. Не всегда причина чувствительной реакции организма заключается в употреблении блюд из трески. В некоторых случаях аллергию вызывает субстрат с низкой молекулярной плотностью – это может быть даже запах трески или рыбий жир. Описаны системные реакции, которые возникали не только после употребления в пищу трески, но и при вдыхании пара или дыма при приготовлении, а также при контакте рыбы с кожей человека. Аллергены трески, попавшие в пищу не только в виде готового продукта, но и в составе кулинарного жира и масла, могут стать причиной анафилактической реакции с высоким риском летального исхода. Небезопасной для сенсибилизированных пациентов может быть и посуда, в которой ранее хранилась или обрабатывалась рыба. При сенсибилизации к аллергенам трески возможно развитие перекрестных реакций при употреблении карпа, окуня, угря и тиляпии. В то же время некоторые пациенты могут быть сенсибилизированы к треске и при этом быть нечувствительными к другим видам рыбы.

Креветки являются представителем класса «высшие раки», считаются одним из самых популярных морепродуктов во всем мире. Их употребляют в вареном, запеченном, жареном, тушеном виде, в составе различных супов, салатов и закусок. В состав креветок входит достаточное количество белков и мало жиров, что делает продукт диетическим. Содержат витамины группы В, а также витамин D, который играет важную роль в усвоении кальция. Богаты микроэлементами: калием, кальцием, серой, фосфором, магнием, йодом, селеном. Также польза мяса креветок заключается в содержании полиненасыщенных омега-жирных кислот, что важно для пациентов с заболеваниями сердечно-сосудистой системы и нарушениями обменных процессов.

Креветки обладают способностью впитывать различные вещества из той среды, в которой обитают, поэтому, если они были добыты в загрязненном источнике, то принесут больше вреда, чем пользы. Кроме того, так же, как любой пищевой продукт, могут быть причиной развития аллергических реакций или пищевой непереносимости.

Персик (персиковое дерево) – растение из семейства розовых, подрода миндаль, распространенное в теплых частях умеренного климата. Плоды персикового дерева – персики и нектарины, широко употребляемые в пищу, отличаются между собой наличием или отсутствием бархатистости кожицы. Персики являются распространенной причиной аллергии у детей и взрослых, которая может проявится как оральным аллергическим синдромом (зудом, жжением, покраснением и отеком десен, губ, языка), аллергическим риноконъюнктивитом, так и системными реакциями (крапивницей, приступом бронхиальной астмы, анафилактическим шоком). Аллергическую рeaкцию мoгут cпpoвoциpoвaть cвeжие фpукты, cуxoфpукт, пpигoтoвлeнный из плодов продукт (вapeнья, джeмы, coки, кoнcepвиpoвaнные продукты), мacлo, пыльцa, лиcтья.  Сенсибилизированные люди peaгиpуют нa cвeжий плод, кoгдa eдят eгo c кoжуpoй, хотя нeкoтopыe пepeнocят упoтpeблeниe oчищeнныx фpуктoв. Пpoдукты из пepcикoв, пpoшeдшие тepмичecкую oбpaбoтку, oбычнo такжe вызывaют aллepгичecкиe peaкции. Tяжeлoe тeчeниe peaкций cвязaнo c бeлкoм-aллepгeнoм, уcтoйчивым к выcoким тeмпepaтуpaм и скoнцeнтpиpoвaнным в кoжуpe. Этo oбъяcняeт пpoявлeниe cимптoмoв и пpи упoтpeблeнии пpoдуктoв из oбpaбoтaнных пepcиков. Также аллepгeннocть пepcикa coxpaняeтcя в cуxoфpуктax.

Для чего используется исследование?

• Выявление сенсибилизации к основной группе пищевых аллергенов у детей и у взрослых;
• определение возможных причин обострения аллергического заболевания;
• диагностика возможных причин кожной сыпи, экземы, ангиоотеков, желудочно-кишечных расстройств, анафилактических реакций у детей и взрослых.

Когда назначается исследование?

• При подозрении на пищевую аллергию у детей и взрослых;
• при обследовании детей с атопическим дерматитом, крапивницей, ангиоотеками, бронхиальной астмой, аллергическим ринитом/конъюнктивитом, желудочно-кишечными расстройствами, анафилактическим шоком и другими проявлениями аллергических заболеваний;
• при положительном результате анализа «Фадиатоп детский».

Что означают результаты?

Референсные значения (для каждого аллергена): 0 — 0,35 кЕдА/л.

Причины положительного результата по конкретному аллергену:

• сенсибилизация к данному аллергену;
• обострения аллергического риноконъюнктивита, бронхиальной астмы или атопического дерматита, вероятно, обусловленных сенсибилизацией к аллергену.

Причины отрицательного результата по конкретному аллергену:

• отсутствие сенсибилизации к указанному аллергену;
• длительное ограничение или исключение контакта с аллергенами.

Белок | Источник питания

Белок является важным макроэлементом, но не все пищевые источники белка одинаковы, и вам может не хватать столько, сколько вы думаете. Изучите основы белка и составьте свой рацион из здоровых белковых продуктов.

Перейти к:
–Что такое белок?
– Сколько белка мне нужно?
– Все дело в белковом «пакете»
– Исследования белков и здоровья человека
– Белковые продукты и планета
– Суть: выбор здоровых белковых продуктов
– [Викторина] Проверьте свои знания белков!

Что такое белок?

Белок содержится во всем организме — в мышцах, костях, коже, волосах и практически во всех других частях тела или тканях. Он входит в состав ферментов, которые приводят в действие многие химические реакции, и гемоглобина, который переносит кислород в вашей крови. По меньшей мере 10 000 различных белков делают вас такими, какие вы есть, и поддерживают вас такими.

Белок состоит из более чем двадцати основных строительных блоков, называемых аминокислотами. Поскольку мы не храним аминокислоты, наш организм производит их двумя разными способами: либо с нуля, либо модифицируя другие. Девять аминокислот — гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин — известные как незаменимые аминокислоты, должны поступать с пищей.

Сколько белка мне нужно?

Национальная медицинская академия рекомендует взрослым получать не менее 0,8 грамма белка на каждый килограмм массы тела в день или чуть более 7 граммов на каждые 20 фунтов массы тела . [1]

• Для человека весом 140 фунтов это означает около 50 граммов белка в день.
• Для человека весом 200 фунтов это означает около 70 граммов белка в день.

Национальная медицинская академия также устанавливает широкий диапазон допустимого потребления белка — от 10% до 35% калорий каждый день.Кроме того, относительно мало надежной информации об идеальном количестве белка в рационе или о самой здоровой цели по калориям, обеспечиваемым белком. В анализе, проведенном в Гарварде среди более чем 130 000 мужчин и женщин, за которыми наблюдали до 32 лет, процент калорий от общего потребления белка не был связан с общей смертностью или с конкретными причинами смерти. [2] Тем не менее, источник белка был важен.

Что такое «полные» белки и сколько мне нужно?

«Чистый» белок, полученный из растительной или животной пищи, вероятно, оказывает одинаковое воздействие на здоровье, хотя смесь аминокислот может иметь последствия для здоровья.Некоторые белки, содержащиеся в пище, являются «полными», то есть они содержат все двадцать с лишним типов аминокислот, необходимых для производства нового белка в организме. Другие являются неполными, в них отсутствует одна или несколько из девяти незаменимых аминокислот, которые наш организм не может производить с нуля или из других аминокислот. Продукты животного происхождения (мясо, птица, рыба, яйца и молочные продукты), как правило, являются хорошими источниками полноценного белка, в то время как продукты растительного происхождения (фрукты, овощи, злаки, орехи и семена) часто не содержат одного или нескольких незаменимых аминокислот. кислота.Те, кто воздерживается от употребления в пищу продуктов животного происхождения, могут каждый день есть разнообразные белковосодержащие растительные продукты, чтобы получать все аминокислоты, необходимые для производства нового белка, а также выбирать полноценные растительные белки, такие как лебеда и семена чиа.

Важно отметить, что миллионы людей во всем мире, особенно маленькие дети, не получают достаточного количества белка из-за отсутствия продовольственной безопасности. Последствия дефицита белка и недоедания варьируются по степени тяжести от задержки роста и потери мышечной массы до снижения иммунитета, ослабления сердечной и дыхательной системы и смерти.

Тем не менее, у здоровых взрослых людей в США и большинстве других развитых стран редко бывает дефицит, потому что существует изобилие растительной и животной пищи, богатой белком. Фактически, многие в США потребляют более чем достаточно белка, особенно из продуктов животного происхождения. [3]

Все дело в белковой «упаковке»

Когда мы едим продукты для получения белка, мы также едим все, что идет вместе с ним: различные жиры, клетчатку, натрий и многое другое. Именно этот белковый «пакет» может иметь значение для здоровья.

В приведенной ниже таблице показаны образцы пищевых «упаковок», отсортированные по содержанию белка, а также по ряду компонентов, входящих в их состав.

Таблица: Сравнение пакетов белков

Чтобы назвать несколько примеров:

• Жареный стейк из филе весом 4 унции — отличный источник белка — около 33 граммов. Но он также обеспечивает около 5 граммов насыщенных жиров.
• Стейк из ветчины весом 4 унции с 22 граммами белка содержит всего 1,6 грамма насыщенных жиров, но содержит 1500 миллиграммов натрия.
• 4 унции жареного лосося нерки содержат около 30 граммов белка, естественно с низким содержанием натрия, и содержат чуть более 1 грамма насыщенных жиров. Лосось и другая жирная рыба также являются отличными источниками омега-3 жиров, которые особенно полезны для сердца.
• Чашка вареной чечевицы содержит около 18 граммов белка и 15 граммов клетчатки и практически не содержит насыщенных жиров или натрия.

Сухой белок может поступать из различных источников, включая яйца, молоко (например,например, казеин, сыворотка) и растения (например, соя, горох, конопля). Некоторые протеиновые порошки содержат белок из нескольких источников; например, веганский вариант может включать белок, полученный из гороха, семян тыквы, семян подсолнечника и люцерны. Как и другие пищевые добавки, протеиновые порошки не регулируются Управлением по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США в целях безопасности. Они часто могут содержать небелковые ингредиенты, включая витамины и минералы, загустители, добавленные сахара, некалорийные подсластители и искусственные ароматизаторы.Если вы решите потреблять протеиновый порошок, важно заранее прочитать этикетки с пищевой ценностью и ингредиентами, поскольку продукты могут содержать неожиданные ингредиенты и большое количество добавленных сахаров и калорий.

Узнайте больше о протеиновых порошках и других добавках для тренировок

Исследования белков и здоровья

Имеющиеся данные указывают на то, что источник белка (или белковый «пакет»), а не количество белка, скорее всего, имеет значение для нашего здоровья.Вы можете изучить исследования, связанные с каждым заболеванием, на вкладках ниже, но вот вывод, основанный на фактических данных: употребление в пищу здоровых источников белка, таких как бобы, орехи, рыба или птица, вместо красного мяса и обработанного мяса может снизить риск некоторых заболеваний. и преждевременная смерть.

Сердечно-сосудистые заболевания

Исследование, проведенное в Гарвардской школе общественного здравоохранения им. от сердечно-сосудистых заболеваний или любой другой причины.[4-6] И наоборот, замена красного и переработанного красного мяса здоровыми источниками белка, такими как бобы, соевые продукты, орехи, рыба или птица, по-видимому, снижает эти риски. Одна из причин, по которой растительные источники белка связаны с более низким риском сердечно-сосудистых заболеваний по сравнению с белком из красного мяса и молочных продуктов, заключается в различных типах жира в этих белковых пакетах. Растительные источники белка более ненасыщенные, что снижает уровень холестерина ЛПНП — установленного фактора риска сердечных заболеваний. Кроме того, растительные источники не содержат холестерина.Другие факторы, вероятно, будут способствовать снижению риска, но это ключевой фактор.

• В одном исследовании приняли участие 120 000 мужчин и женщин, участвовавших в исследовании здоровья медсестер и последующем исследовании медицинских работников в течение более двух десятилетий. Каждая дополнительная порция необработанного красного мяса в 3 унции, потребляемая участниками исследования каждый день, повышает их риск смерти от сердечно-сосудистых заболеваний на 13%. [5]
  • Обработанное красное мясо было еще более тесно связано со смертью от сердечно-сосудистых заболеваний — и в меньших количествах: каждый дополнительный 1.Порция 5 унций переработанного красного мяса, потребляемая каждый день (что эквивалентно одному хот-догу или двум полоскам бекона), была связана с 20-процентным увеличением риска смерти от сердечно-сосудистых заболеваний.
  • Сокращение употребления красного мяса может спасти жизни: исследователи подсчитали, что если бы все мужчины и женщины, участвовавшие в исследовании, сократили общее потребление красного и переработанного красного мяса менее чем до половины порции в день, каждый десятый человек скончался бы от сердечно-сосудистых заболеваний. было предотвращено.
• В другом исследовании с участием 43 000 мужчин, в котором рассматривались как количество, так и источники белка, было обнаружено, что потребление общего белка было минимально связано с риском сердечных заболеваний, но потребление белка из красного мяса было связано с более высоким риском.[7]

• Другое исследование — первый метаанализ рандомизированных контролируемых исследований, изучающих влияние красного мяса на здоровье путем замены им других конкретных видов продуктов — показало, что диеты, в которых красное мясо заменяется полезными растительными белками, приводят к снижению факторов риска. для сердечно-сосудистых заболеваний. [28]
  • В исследование были включены данные 36 рандомизированных контролируемых испытаний с участием 1803 человек. Исследователи сравнили людей, которые придерживались диеты с красным мясом, с людьми, которые ели больше других видов продуктов (т.е. курица, рыба, углеводы или растительные белки, такие как бобовые, соя или орехи), глядя на концентрацию в крови холестерина, триглицеридов, липопротеинов и кровяное давление — все факторы риска сердечно-сосудистых заболеваний.
  • Исследователи обнаружили, что когда диеты с красным мясом сравнивали со всеми другими типами диет вместе взятыми, не было обнаружено существенных различий в общем холестерине, липопротеинах или артериальном давлении, хотя диеты с большим содержанием красного мяса действительно приводили к более высоким концентрациям триглицеридов, чем диеты сравнения. .
  • Однако исследователи обнаружили, что диеты с высоким содержанием высококачественных источников растительного белка, таких как бобовые, соя и орехи, приводили к более низким уровням как общего холестерина, так и холестерина ЛПНП («плохого») по сравнению с диетами с красным мясом.

  Что касается количества потребляемого белка , есть доказательства того, что диета с относительно высоким содержанием белка может быть полезной для сердца, если белок поступает из здорового источника.

  • 20-летнее проспективное исследование с участием более 80 000 женщин показало, что у тех, кто придерживался низкоуглеводной диеты с высоким содержанием растительных жиров и белков, риск сердечных заболеваний был на 30% ниже, чем у женщин, которые придерживались высокоуглеводной диеты. , диеты с низким содержанием жиров.[8] Однако низкоуглеводная диета с высоким содержанием животных жиров или белков не обеспечивала такой защиты.
  • Еще одно свидетельство пользы для сердца от употребления здорового белка вместо углеводов получено в результате рандомизированного исследования, известного как Испытание оптимального потребления макронутриентов для здоровья сердца (OmniHeart). Здоровая диета, которая заменила некоторые углеводы полезным белком (или полезным жиром), лучше справлялась со снижением артериального давления и вредного холестерина липопротеинов низкой плотности (ЛПНП), чем диета с высоким содержанием углеводов. [9]
  • Аналогичным образом, в исследовании по снижению веса EcoAtkins сравнивали вегетарианскую диету с низким содержанием жиров и высоким содержанием углеводов с веганской диетой с низким содержанием углеводов и высоким содержанием растительных белков и жиров. Хотя потеря веса была одинаковой на двух диетах, участники исследования на диете с высоким содержанием белка заметили улучшение липидов в крови и артериального давления. [10]
  • Конечно, иногда исследования вызывают заголовки, потому что они показывают противоположный результат. Например, одно исследование шведских женщин, которые придерживались диеты с низким содержанием углеводов и высоким содержанием белка, имели более высокие показатели сердечно-сосудистых заболеваний и смертности, чем те, кто придерживался диеты с низким содержанием белка и высоким содержанием углеводов.[11] Но в исследовании, в котором диеты женщин оценивались только один раз, а затем следили за ними в течение 15 лет, не рассматривалось, какие типы углеводов или какие источники белка ели эти женщины. Это было важно, потому что большая часть женского белка поступает из животных источников.

Диабет

Опять же, источник белка имеет большее значение, чем количество белка, когда речь идет о риске диабета. Употребление большего количества красного мяса предсказывает более высокий риск развития диабета 2 типа, в то время как потребление орехов, бобовых и птицы связано с более низким риском.

• Исследование, проведенное в 2011 году, показало, что люди, которые придерживались диеты с высоким содержанием красного мяса, особенно обработанного красного мяса, имели более высокий риск развития диабета 2 типа, чем те, кто редко ел красное или обработанное мясо. [12] Каждая дополнительная порция красного мяса или обработанного красного мяса в день, которую съедали участники исследования, повышала риск развития диабета у них на 12% и 32% соответственно. Исследователи также обнаружили, что замена порции красного мяса одной порцией орехов, нежирных молочных продуктов или цельного зерна каждый день была связана с оценкой снижения риска развития диабета 2 типа на 16-35%.
• Связанное исследование также показало, что у людей, которые начали есть больше красного мяса, чем обычно, риск развития диабета 2 типа в течение следующих четырех лет был на 50% выше, и исследователи также обнаружили, что у тех, кто сократил потребление красного мяса, риск развития диабета 2 типа был на 14% ниже. риск развития диабета 2 типа в течение 10-летнего периода наблюдения. [13]
• Способ приготовления мяса также может влиять на риск развития диабета 2 типа. В исследовании, в котором отслеживалось состояние здоровья более 289 000 мужчин и женщин, исследователи обнаружили, что люди, которые чаще всего ели красное мясо и курицу, приготовленную при высоких температурах, были 1.В 5 раз больше шансов заболеть сахарным диабетом 2 типа по сравнению с теми, кто ел меньше всего. Также был повышен риск увеличения веса и развития ожирения у тех, кто часто использует высокотемпературные методы приготовления пищи, что могло способствовать развитию диабета. Следует отметить, что это исследование показало, что методы приготовления пищи могут способствовать риску диабета, помимо эффектов потребления только мяса. [14] Узнайте больше об этом исследовании .
• Еще одно доказательство того, что источник белка имеет значение, получено в ходе 20-летнего исследования, в ходе которого изучалась взаимосвязь между низкоуглеводной диетой и диабетом 2 типа у женщин.Низкоуглеводные диеты с высоким содержанием растительных источников жира и белка были связаны с более низким риском развития диабета 2 типа. [15] Но низкоуглеводные диеты с высоким содержанием белков или жиров животного происхождения не показали этого преимущества.
• Для диабета 1 типа (ранее называвшегося ювенильным или инсулинозависимым диабетом) белки, обнаруженные в коровьем молоке, были вовлечены в развитие заболевания у младенцев с предрасположенностью к этому заболеванию, но исследования остаются безрезультатными.[16,17]

Рак

Когда дело доходит до рака, опять же, источник белка , кажется, имеет большее значение, чем количество.

• В исследовании здоровья медсестер и последующем исследовании медицинских работников каждая дополнительная порция красного мяса или переработанного красного мяса в день была связана с повышением риска смерти от рака на 10% и 16% соответственно. [5]
• В октябре 2015 г. Международное агентство по изучению рака (IARC) Всемирной организации здравоохранения (ВОЗ) пришло к выводу , что потребление переработанного мяса «канцерогенно для человека», а потребление красного мяса «вероятно канцерогенно для человека».[18] Рабочая группа IARC (в составе 22 ученых из десяти стран) пришла к таким выводам на основе оценки более 800 исследований.
  • Выводы в основном основывались на доказательствах колоректального рака . Данные также показали положительную связь между потреблением переработанного мяса и раком желудка , а также между потреблением красного мяса и раком поджелудочной железы и раком простаты .
• Исследование 2014 года также выявило связь между высоким потреблением красного мяса в подростковом возрасте и раком молочной железы в пременопаузе, в то время как более высокое потребление птицы, орехов и бобовых было связано с более низким риском. Используя данные о здоровье 89 000 женщин (в возрасте от 24 до 43 лет), за которыми наблюдали в течение 20-летнего периода, исследователи обнаружили на 22% более высокий риск рака молочной железы у тех, кто ел 1,5 порции красного мяса в день в старшей школе. по сравнению с теми, кто ел только одну порцию в неделю. Каждая дополнительная ежедневная порция красного мяса увеличивает риск рака груди еще на 13%. [19]
• То, как готовится мясо, также может влиять на риск развития рака. Жарка на гриле при высокой температуре создает в мясе потенциально канцерогенные соединения, в том числе полициклические ароматические углеводороды и гетероциклические амины. Узнайте о советах по здоровому приготовлению на гриле.

Преждевременная смерть

• В 2016 году исследователи изучили потребление белка более чем 131 000 женщин и мужчин в рамках исследования здоровья медсестер и последующего исследования медицинских работников. Отслеживая их рацион на протяжении 32 лет, авторы обнаружили, что более высокое потребление красного мяса, особенно переработанных версий (колбаса, бекон, хот-доги, салями), было связано с несколько более высоким риском смерти, в то время как более высокое потребление белка от растительной пищи несет меньший риск. [2] Узнайте больше об этом исследовании.

Здоровье костей

• Перевариваемый белок выделяет в кровь кислоты, которые организм обычно нейтрализует кальцием и другими буферными агентами. В результате ранние исследования предполагали, что употребление большого количества белка требует гораздо большего количества кальция, который может вытягиваться из костей. Систематический обзор 2009 года показал, что этого не происходит. [20]

Контроль веса

Те же здоровые белковые продукты, которые являются хорошим выбором для профилактики заболеваний, также могут помочь в контроле веса.Опять же, имеет значение источник белка .

• Исследователи из Гарвардской школы общественного здравоохранения им. Чана наблюдали за питанием и образом жизни более 120 000 мужчин и женщин в течение 20 лет, изучая, как небольшие изменения способствовали увеличению веса с течением времени. [21]
  • Те, кто ел больше красного и переработанного мяса в ходе исследования, набирали больше веса, примерно на один лишний фунт каждые четыре года, в то время как те, кто ел больше орехов в ходе исследования, набирали меньше веса, примерно на полфунта меньше каждые четыре года. четыре года.
• Последующий подробный анализ этой когорты также показал, что употребление в пищу красного мяса, курицы с кожей и обычного сыра было связано с большим увеличением веса. Йогурт, арахисовое масло, грецкие и другие орехи, курица без кожи, нежирный сыр и морепродукты ассоциировались с меньшим набором веса. [22]
• Другое исследование показало, что употребление около одной порции фасоли, нута, чечевицы или гороха в день может повысить чувство сытости, что может привести к лучшему контролю веса и снижению веса.[23]

Нет необходимости перебарщивать с белком. Хотя некоторые исследования показывают преимущества диет с высоким содержанием белка и низким содержанием углеводов в краткосрочной перспективе (например, палеодиета), отказ от фруктов и цельного зерна означает потерю полезной клетчатки, витаминов, минералов и других фитонутриентов.

Другие соображения, связанные с белком

• Определенные белки в пище и окружающей среде вызывают пищевую аллергию, которая является чрезмерной реакцией иммунной системы (возьмем, например, глютен и глютеновую болезнь).
• Медицинские журналы также полны сообщений, связывающих аллергические реакции на определенные источники белка с различными состояниями (проблемы с дыханием, хронические проблемы с пищеварением и т. д.). Яйца, рыба, молоко, арахис, лесные орехи и соевые бобы вызывают у некоторых людей аллергические реакции.
• Людям, у которых диагностированы определенные заболевания (например, заболевания почек и печени), необходимо контролировать потребление белка в соответствии с рекомендациями врача.
• Возможно, вы также слышали, что использование антибиотиков при производстве продуктов животного происхождения способствовало появлению «супербактерий» или штаммов бактерий, устойчивых к доступным в настоящее время антибиотикам.В 2016 году FDA объявило о добровольной программе по ограничению рутинного использования антибиотиков в производстве продуктов питания (например, введение антибиотиков здоровым животным для ускорения их роста). [24] Как потребитель, вы можете найти продукты, «выращенные без антибиотиков», если вы планируете есть мясо. Некоторые компании указывают этот язык на упаковке, другие нет.

Белковые продукты и планета

Точно так же, как разные продукты питания могут по-разному влиять на здоровье человека, они также по-разному влияют на окружающую среду.Сельское хозяйство является основным источником выбросов парниковых газов (ПГ) во всем мире, накопление которых приводит к изменению климата с беспрецедентной скоростью в истории человечества. Однако не все продукты оказывают одинаковое воздействие. Производство продуктов животного происхождения, как правило, связано с более высокими выбросами парниковых газов, чем производство продуктов растительного происхождения, а молочные продукты и особенно красное мясо (особенно говядина, баранина и козлятина) отличаются непропорционально большим воздействием.

Источник: Институт мировых ресурсов, www.wri.org/proteinscorecard

Чтобы дать вам представление, эта «оценочная таблица» от Института мировых ресурсов иллюстрирует различные выбросы парниковых газов на грамм белка из продуктов животного и растительного происхождения. [25] При приготовлении всего одного фунта (454 грамма) баранины образуется в пять раз больше парниковых газов, чем при приготовлении фунта курицы, и примерно в 30 раз больше, чем при приготовлении фунта чечевицы. [26] Только в США на говядину приходится 36% всех выбросов парниковых газов, связанных с продуктами питания. [27] Помимо выбросов, также важно отметить, что производство продуктов питания предъявляет огромные требования к нашим природным ресурсам, поскольку сельское хозяйство является основным фактором обезлесения, вымирания видов, истощения и загрязнения пресной воды.

Узнайте больше о влиянии различных продуктов на вашу тарелку.

Итог

Белок является ключевой частью любой диеты. В среднем человеку требуется около 7 граммов белка каждый день на каждые 20 фунтов массы тела. Поскольку белок содержится в изобилии продуктов, многие люди могут легко достичь этой цели. Однако не все белковые «пакеты» одинаковы. Поскольку продукты содержат гораздо больше белка, важно обращать внимание на то, что еще входит в их состав. Вот почему Тарелка здорового питания рекомендует выбирать здоровую белковую пищу.

В дополнение к этому общему руководству, вот некоторые дополнительные сведения и советы по составлению рациона с оптимальным выбором белка:

• По возможности получайте белок из растений . Употребление в пищу бобовых (фасоли и гороха), орехов, семян, цельного зерна и других растительных источников белка — это победа для вашего здоровья и здоровья планеты. Если большая часть вашего белка поступает из растений, убедитесь, что вы смешиваете свои источники, чтобы не было упущено ни одного «необходимого» компонента белка.Хорошей новостью является то, что царство растений предлагает множество вариантов для смешивания и сочетания. Вот несколько примеров для каждой категории:
  • Бобовые: чечевица, фасоль (адзуки, черная, фава, нут/гарбанзо, почки, лима, мунг, пинто и т. д.), горох (зеленый, снежный, снэп, колотый и т. д.), эдамаме/соевые бобы (и продукты из сои: тофу, темпе и др. ), арахис.
  • Орехи и семена: миндаль, фисташки, кешью, грецкие орехи, фундук, пекан, семена конопли, семена тыквы и тыквы, семена подсолнечника, семена льна, семена кунжута, семена чиа.
  • Цельнозерновые: камут, теф, пшеница, лебеда, рис, дикий рис, просо, овес, гречиха,
  • Другое: Хотя многие овощи и фрукты содержат некоторое количество белка, обычно его меньше, чем в других продуктах растительного происхождения. Некоторые примеры с более высоким содержанием белка включают кукурузу, брокколи, спаржу, брюссельскую капусту и артишоки.

Простые стратегии для приготовления сытных, вкусных и даже недорогих блюд на растительной основе.

• Обновите свои источники животного белка . Учет белковой упаковки особенно важен, когда речь идет о продуктах животного происхождения:
  • Как правило, домашняя птица (курица, индейка, утка) и различные морепродукты (рыба, ракообразные, моллюски) — ваш лучший выбор. Яйца тоже могут быть хорошим выбором.
  • Если вы любите молочных продуктов , лучше делать это в умеренных количествах (подумайте о 1-2 порциях в день, и добавление йогурта, вероятно, будет лучшим выбором, чем получать все порции из молока или сыра).
  • Красное мясо , которое включает необработанную говядину, свинину, баранину, телятину, баранину и козлятину, следует употреблять в более ограниченных количествах. Если вам нравится красное мясо, подумайте о том, чтобы есть его в небольших количествах или только в особых случаях.
  • Следует избегать переработанного мяса , такого как бекон, хот-доги, колбасы и мясное ассорти. Хотя эти продукты часто изготавливаются из красного мяса, к переработанному мясу также относятся такие продукты, как бекон из индейки, куриные колбаски, нарезанная курица и ветчина.(Обработанное мясо относится к любому мясу, которое было «преобразовано путем соления, консервирования, ферментации, копчения или других процессов для улучшения вкуса или улучшения сохранности». [18])

Хотите сократить потребление красного и переработанного мяса, но не знаете, с чего начать? Вот несколько способов сократить потребление пищи, сохранив при этом ее сытность и аромат. Просто найдите свою «отправную точку» и двигайтесь вперед со стратегиями, которые работают для вас:

Оцените, как часто вы едите красное мясо, и посмотрите, может ли одна из этих стратегий помочь вам найти способ немного сократить потребление.

Если вы думаете о еде, в состав которой входит красное мясо, подумайте, можете ли вы заменить его чем-нибудь получше, например птицей или морепродуктами.

Этот подход повышает потребление полезных растительных продуктов, таких как бобы, орехи, цельнозерновые продукты и другие овощи, и в то же время дает возможность включить некоторые из ваших любимых продуктов животного происхождения.

Проверьте свои знания о белках!

Готовы узнать, что вы знаете о белке и здоровой белковой пище? Пройдите этот тест из 10 вопросов, чтобы узнать:

Ссылки

1. Национальные медицинские академии. Справочное потребление энергии, углеводов, клетчатки, жира, жирных кислот, холестерина, белка и аминокислот (макроэлементов).
2. Песня М., Фунг Т.Т., Ху Ф.Б., Уиллетт В.К., Лонго В.Д., Чан А.Т., Джованнуччи Э.Л. Связь потребления животного и растительного белка со смертностью от всех причин и от конкретных причин. Внутренняя медицина JAMA . 2016 1 октября; 176 (10): 1453-63.
3. Ференбах К.С., Райтер А.С., Санто Р.Э. Критический анализ доступных источников данных для оценки потребления мяса и белка в США. Питание общественного здравоохранения . 2016 июнь; 19 (8): 1358-67.
4. Бернштейн А.М., Сунь К., Ху Ф.Б., Штампфер М.Дж., Мэнсон Дж.Э., Уиллетт В.К. Основные источники пищевого белка и риск ишемической болезни сердца у женщин. Тираж . 2010 31 августа; 122 (9): 876-83.
5. Пан А., Сан К., Бернштейн А.М., Шульце М.Б., Мэнсон Дж.Е., Штампфер М.Дж., Уиллетт В.К., Ху Ф.Б. Потребление красного мяса и смертность: результаты двух проспективных когортных исследований. Архив внутренних болезней . 2012 9 апреля; 172 (7): 555-63.
6. Бернштейн А.М., Пан А., Рексроде К.М., Стампфер М., Ху Ф.Б., Мозаффарян Д., Уиллетт В.К. Источники диетического белка и риск инсульта у мужчин и женщин. Ход . 2011 1 января: STROKEAHA-111.
7. Прейс С.Р., Штампфер М.Дж., Шпигельман Д., Уиллетт В.К., Римм Э.Б. Пищевой белок и риск ишемической болезни сердца у мужчин среднего возраста. Американский журнал клинического питания . 2010 сен 29; 92 (5): 1265-72.
8. Halton TL, Willett WC, Liu S, Manson JE, Albert CM, Rexrode K, Hu FB.Низкоуглеводная диета и риск ишемической болезни сердца у женщин. Медицинский журнал Новой Англии . 2006 9 ноября; 355(19):1991-2002.
9. Appel LJ, Sacks FM, Carey VJ, Obarzanek E, Swain JF, Miller ER, Conlin PR, Erlinger TP, Rosner BA, Laranjo NM, Charleston J. Влияние белков, мононенасыщенных жиров и углеводов на артериальное давление и уровень липидов в сыворотке крови : результаты рандомизированного исследования OmniHeart. ЯМА . 2005 16 ноября; 294 (19): 2455-64.
10. Jenkins DJ, Wong JM, Kendall CW, Esfahani A, Ng VW, Leong TC, Faulkner DA, Vidgen E, Greaves KA, Paul G, Singer W.Влияние растительной низкоуглеводной диеты («Эко-Аткинс») на массу тела и концентрацию липидов в крови у субъектов с гиперлипидемией. Архив внутренних болезней . 2009 8 июня; 169 (11): 1046-54.
11. Lagiou P, Sandin S, Lof M, Trichopoulos D, Adami HO, Weiderpass E. Диета с низким содержанием углеводов и высоким содержанием белка и заболеваемость сердечно-сосудистыми заболеваниями у шведских женщин: проспективное когортное исследование. БМЖ . 2012 26 июня; 344: e4026.
12. Пан А., Сан К., Бернштейн А.М., Шульце М.Б., Мэнсон Дж.Е., Уиллетт В.К., Ху Ф.Б.Потребление красного мяса и риск развития диабета 2 типа: 3 когорты взрослых в США и обновленный метаанализ. Американский журнал клинического питания . 2011 10 августа; 94 (4): 1088-96.
13. Пан А., Сан К., Бернштейн А. М., Мэнсон Дж.Э., Уиллетт В.К., Ху Ф.Б. Изменения в потреблении красного мяса и последующий риск развития сахарного диабета 2 типа: три когорты мужчин и женщин в США. Внутренняя медицина JAMA . 2013 22 июля; 173 (14): 1328-35.
14. Пан А., Сан К., Бернштейн А.М., Мэнсон Дж.Э., Уиллетт В.К., Ху Ф.Б.Изменения в потреблении красного мяса и последующий риск развития сахарного диабета 2 типа: три когорты мужчин и женщин в США. Внутренняя медицина JAMA . 2013 22 июля; 173 (14): 1328-35.
15. Халтон Т.Л., Лю С., Мэнсон Дж.Е., Ху Ф.Б. Низкоуглеводная диета и риск диабета 2 типа у женщин. Американский журнал клинического питания . 2008 1 февраля; 87 (2): 339-46.
16. Åkerblom HK, Vaarala O, Hyöty H, Ilonen J, Knip M. Факторы окружающей среды в этиологии диабета 1 типа. Американский журнал медицинской генетики . 2002 г. 30 мая; 115 (1): 18-29.
17. Ваарала О., Илонен Дж., Руохтула Т., Песола Дж., Виртанен С.М., Харконен Т., Коски М. , Каллиойнен Х., Тоссавайнен О., Пусса Т., Ярвенпаа А.Л. Удаление бычьего инсулина из смеси коровьего молока и раннее начало аутоиммунитета бета-клеток в пилотном исследовании FINDIA. Архив педиатрии и подростковой медицины . 2012 1 июля; 166 (7): 608-14.
18. Бувар В., Лумис Д., Гайтон К.З., Гросс Ю., Эль Гиссасси Ф., Бенбрахим-Таллаа Л., Гуха Н., Матток Х., Страйф К.Канцерогенность потребления красного и переработанного мяса. Ланцет Онкология . 1 декабря 2015 г.; 16 (16): 1599-600.
19. Фарвид М.С., Чо Э., Чен В.Ю., Элиассен А.Х., Уиллетт В.К. Потребление мяса подростками и риск рака молочной железы. Международный журнал рака . 2015 15 апреля; 136 (8): 1909-20.
20. Дарлинг А.Л., Миллуорд Д.Дж., Торгерсон Д.Дж., Хьюитт К.Э., Lanham-New SA. Пищевой белок и здоровье костей: систематический обзор и метаанализ. Американский журнал клинического питания .2009 4 ноября; 90 (6): 1674-92.
21. Мозаффарян Д., Хао Т., Римм Э. Б., Уиллетт В.К., Ху Ф.Б. Изменения в питании и образе жизни и долгосрочное увеличение веса у женщин и мужчин. Медицинский журнал Новой Англии . 2011 23 июня; 364 (25): 2392-404.
22. Smith JD, Hou T, Ludwig DS, Rimm EB, Willett W, Hu FB, Mozaffarian D. Изменения в потреблении белковых продуктов, количества и качества углеводов и долгосрочное изменение веса: результаты 3 предполагаемых когорт. Американский журнал клинического питания .8 апреля 2015 г.; 101(6):1216-24.
23. Ли С.С., Кендалл К.В., де Соуза Р.Дж., Джаялат В.Х., Козма А.И., Ха В., Миррахими А., Кьявароли Л., Августин Л.С., Бланко Мехиа С., Лейтер Л.А. Диетические импульсы, сытость и потребление пищи: систематический обзор и метаанализ испытаний острого питания. Ожирение . 2014 авг; 22 (8): 1773-80.
24. Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов. Стратегия FDA по устойчивости к противомикробным препаратам – вопросы и ответы. https://www. fda.gov/animalveterinary/guidancecomplianceenforcement/guidanceforindustry/ucm216939.хтм. Проверено 06.11.2018.
25. Институт мировых ресурсов. Белковая оценочная карта.  https://www.wri.org/resources/data-visualizations/protein-scorecard. Проверено 06.11.2018.
26. Кулинарный институт Америки и Гарвардский университет Т.Х. Чанская школа общественного здравоохранения. Меню изменений: годовой отчет за 2016 год. http://www.menusofchange.org/
27. Heller MC, Keoleian GA. Оценки выбросов парниковых газов в результате выбора рациона питания и потерь продовольствия в США. Журнал промышленной экологии .2015 июнь; 19 (3): 391-401.
28. Гуаш-Ферре М., Сатия А., Блондин С., Янишевски М., Эмлен Э., О’Коннор Л., Кэмпбелл В., Ху Ф., Уиллетт В., Штампфер М. Мета-анализ рандомизированных контролируемых исследований потребления красного мяса в сравнении с различными Сравнение диет по сердечно-сосудистым факторам риска. Тираж . 2019 1 апреля; 139 (15): 1828-45.
    *Раскрытие информации: д-р Ху получил исследовательскую поддержку от Калифорнийской комиссии по грецким орехам. Д-р Кэмпбелл сообщила о получении исследовательской поддержки от Национальных институтов здравоохранения (стипендия T32 для Лорен О’Коннор), Американского совета по яйцам – Центра питания с использованием яиц, Программы проверки говядины, Национального совета по молочным продуктам, Программы проверки свинины и Группа Барилла.Д-р Кэмпбелл также сообщила о работе в Консультативном комитете по диетическим рекомендациям 2015 года. Доктор Сатия является сотрудником Analysis Group, Inc. Другие авторы заявляют об отсутствии конфликтов.

Условия использования

Содержание этого веб-сайта предназначено для образовательных целей и не предназначено для предоставления личных медицинских консультаций. Вам следует обратиться за советом к своему врачу или другому квалифицированному поставщику медицинских услуг по любым вопросам, которые могут у вас возникнуть относительно состояния здоровья. Никогда не пренебрегайте профессиональным медицинским советом и не откладывайте его поиск из-за чего-то, что вы прочитали на этом сайте.Источник питания не рекомендует и не поддерживает какие-либо продукты.

Повышение содержания незаменимых аминокислот в сельскохозяйственных культурах: цели и возможности

Физиол. растений. 2008 июль; 147(3): 954–961.

Департамент растениеводства, Научный институт Вейцмана, Реховот 76100, Израиль

Поступила в редакцию 19 февраля 2008 г.; Принято 5 марта 2008 г.

Copyright © 2008, Американское общество биологов растенийЭта статья цитировалась в других статьях PMC.

Неспособность людей и многих сельскохозяйственных животных синтезировать определенные аминокислоты уже давно вызвала огромный интерес к повышению уровня этих так называемых незаменимых аминокислот в сельскохозяйственных культурах.Знания, полученные в результате фундаментальных генетических и генно-инженерных исследований, также успешно использовались для повышения содержания некоторых из этих незаменимых аминокислот в сельскохозяйственных культурах. Среди незаменимых аминокислот наибольшего внимания заслуживают Lys, Trp и Met, потому что они наиболее ограничены в зерновых (особенно Lys и Trp) и бобовых культурах (особенно Met), которые представляют собой основные источники пищи для человека и корма для животных во всем мире. . Обогащение сельскохозяйственных культур незаменимыми аминокислотами имеет как экономический, так и гуманитарный интерес.В развитых странах интерес в основном касается индустрии кормления скота, потому что сельскохозяйственные животные обычно обеспечивают достаточное количество незаменимых аминокислот для рациона человека. В развивающихся странах, где растения непосредственно составляют большую часть продуктов питания, интерес имеет как гуманитарный, так и экономический характер.

До сих пор успех генетических подходов был в основном ограничен кукурузой ( Zea mays ) за счет создания сортов кукурузы с качественным белком (QPM), которые обогащены Lys и в некоторой степени Trp в своих семенах. Однако генетические подходы привели к относительно ограниченному успеху в отношении других видов сельскохозяйственных культур. Это в основном связано с ограниченной доступностью генетических ресурсов для селекции растений и тем фактом, что генетические признаки с высоким содержанием Lys, Trp или Met обычно связаны с аномальным ростом растений, поскольку эти признаки не действуют специфичным для семян образом. Напротив, результаты исследований генной инженерии кажутся более многообещающими, особенно потому, что этот подход позволяет экспрессировать определенные интересующие признаки в семенах с использованием промоторов, специфичных для семян.Фактически, один сорт кукурузы с высоким содержанием лизина, LY038, разработанный с помощью генной инженерии, представляет собой первую генетически модифицированную (ГМ) культуру с высокой питательной ценностью, одобренную для коммерческого использования в ряде стран. Возможность увеличения содержания Trp и Met в зависимости от семян уже была успешно доказана в фундаментальных исследованиях. Другое преимущество генно-инженерных признаков заключается в том, что они могут быть трансформированы в несколько видов и генотипов растений и действуют синергетически со многими другими агрономически важными признаками.Эти генно-инженерные подходы, как правило, были направлены на индивидуальное улучшение метаболических путей незаменимых аминокислот и экспрессию нативных и генетически модифицированных белков, обогащенных незаменимыми аминокислотами. Однако улучшение метаболических путей с помощью генной инженерии также требует детального понимания того, как эти пути взаимодействуют с регуляторными сетями, которые точно регулируют развитие растений. В настоящее время они начинают проясняться с помощью современных подходов системной биологии, включая транскриптомику, протеомику и метаболомику.Из-за ограниченного объема мы сосредоточили внимание в этом обзоре только на подходах, которые были тщательно изучены и доказали свою пригодность для улучшения питательного качества пищевых продуктов и кормов. Мы также охватываем только исследования, связанные с улучшением питания млекопитающих с однокамерным желудком, а именно человека и некоторых сельскохозяйственных животных, особенно домашней птицы и свиней. Эти подходы не так важны для жвачных животных, таких как говядина, потому что этим животным требуется присутствие незаменимых аминокислот в белках, устойчивых к протеолизу рубца.Подходы, подходящие для жвачных животных, обсуждаются в следующих обзорах (Galili et al., 2002; Amir and Tabe, 2006).

ПОВЫШЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ LYS И TRP В СЕМЯХ КУКУРУЗЫ С ПОМОЩЬЮ ГЕНЕТИЧЕСКИХ ПОДХОДОВ: ИСТОРИЯ QPM

Кукуруза является одной из наиболее важных зерновых культур, обеспечивающих от 50% до 70% пищевого белка для людей, в зависимости от географического распространения. Это также одна из основных культур, используемых для кормления сельскохозяйственных животных, особенно домашней птицы и свиней. Поскольку семена кукурузы содержат очень мало Lys, в середине 20 века были предприняты серьезные усилия по выявлению сортов кукурузы с высоким содержанием Lys с помощью генетических подходов. Эти усилия привели к открытию мутанта opaque2 с высоким содержанием лизина (Mertz et al., 1964; Mertz, 1997), который содержит низкие уровни запасных белков семян с низким содержанием лизина (называемых зеинами) и компенсаторное увеличение содержания лизина. — и богатые Trp незеиновые белки семян, а также свободные Lys и Trp по сравнению с обычной кукурузой. Было доказано, что мутантные семена opaque2 вместе с минералами и витаминами значительно увеличивают рост в испытаниях кормления крыс (Mertz et al., 1964), и было обнаружено, что они имеют 90% ценности молочного белка при скармливании гватемальским детям. (Брессани, 1966).Кроме того, было показано, что диета, основанная исключительно на муке opaque2 , излечивает детей, страдающих болезнью дефицита белка квашиоркором (Harpstead, 1971). Успех с кукурузой opaque2 стимулировал обширные исследования по выявлению подобных мутантов в других злаках, включая ячмень ( Hordeum vulgare ; Munck et al. , 1970; Doll et al., 1974) и сорго ( Sorghum bicolor ; Singh and Акстелл, 1973).

Несмотря на первоначальный оптимизм, полевые анализы показали, что непрозрачные мутации связаны с худшими агрономическими признаками, которые нелегко преодолеть.Нежелательные признаки включали снижение урожайности и содержания белка, а также мягкий эндосперм, повышающий восприимчивость к болезням и насекомым, поломку зерна и плохую обработку пищевых продуктов (Glover, 1992; Munck, 1992). Коммерческое использование мутантов opaque2 казалось маловероятным до 1992 г., когда исследователи из Центра улучшения кукурузы и пшеницы в Мексике и Университета Натала в Южной Африке (Geevers and Lake, 1992; Glover, 1992) создали производных от opaque2 линий QPM. с нормальными свойствами зерна и урожайностью, сравнимой с другими сортами кукурузы.Генотипы QPM, как правило, связаны с повышенным уровнем запасного белка γ -зеина с молекулярной массой 27 кД, что каким-то образом компенсирует пониженный уровень запасных белков α — и β -зеина с низким содержанием лизина, но молекулярная природа этой компенсации не понятна. Прогресс в разработке коммерческих линий QPM был медленным, особенно из-за сложности и множества локусов генов-модификаторов opaque2 . Исследования привели к открытию молекулярной основы opaque2 и других opaque мутантных генотипов кукурузы (Gibbon and Larkins, 2005), и это знание ускорило разработку и коммерциализацию сортов кукурузы QPM.Дополнительные подробности, связанные с молекулярной основой различных непрозрачных мутантов кукурузы, можно найти в следующих ссылках (Or et al., 1993; Coleman et al., 1995; Lopes et al., 1995; Burkhardt et al., 1997; Gillikin). и др., 1997; Сан и др., 1997; Ким и др., 2004, 2006).

С момента своего открытия кукуруза QPM использовалась во всем мире (см., например, Bockholt and Rooney, 1992; Magnavaca et al., 1993; Zarkadas et al., 2000). На основе адаптации кукурузы QPM во многих развивающихся странах Всемирная продовольственная премия была присуждена исследователям Центра улучшения кукурузы и пшеницы в Мексике, которые внесли значительный вклад в их разработку. Производительность и питательная ценность сортов QPM кажутся многообещающими, о чем свидетельствует анализ ряда сортов QPM, адаптированных к условиям Канады (Zarkadas et al., 2000).

Высокое содержание Lys и Trp в генотипах кукурузы opaque2 и QPM связано со значительным снижением запасных белков α — и β -зеина с низким содержанием Lys. Предпринимались также попытки уменьшить содержание этих запасных белков с помощью генной инженерии с использованием конструкций, предназначенных для снижения их экспрессии в семенах (Segal et al., 2003; Хуанг и др., 2005, 2006). Интересно, что специфическое восстановление зеинов с помощью этого подхода также вызывает непрозрачный фенотип (Segal et al., 2003), подразумевая, что этот фенотип напрямую связан с восстановлением запасных белков зеина. Поскольку многие из естественных непрозрачных мутаций связаны с регуляторными компонентами развития семян кукурузы (Kim et al., 2004; Gibbon and Larkins, 2005), будет интересно проверить агрономический потенциал признаков сокращения зеина при объединении в генотипы QPM.

УЛУЧШЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ ЛИЗА С ПОМОЩЬЮ ГЕННОЙ ИНЖЕНЕРИИ

Лиз считается наиболее важной незаменимой аминокислотой, поскольку его содержание в зерне злаков, которые являются основными сельскохозяйственными культурами во всем мире, является наиболее ограниченным. Следовательно, многие генно-инженерные исследования были посвящены: (1) пониманию регуляции метаболизма лизина и его использованию для увеличения уровня свободного лизина в семенах; и (2) использование белков с высоким содержанием Lys. Исследования по увеличению содержания свободного лизина представляют собой отличный пример того, как использование модельных растений может ускорить исследования, а затем эффективно использовать их для улучшения сельскохозяйственных культур, особенно кукурузы, которая является основной культурой для производства кормов для скота.

Lys синтезируется ветвью пути семейства Asp, который также приводит к синтезу двух дополнительных незаменимых аминокислот, а именно Met и Thr (Galili, 2002). Поток через ветвь биосинтеза Lys строго регулируется петлей ингибирования обратной связи, в которой Lys ингибирует активность дигидродипиколинатсинтазы (DHDPS), первого фермента, специфически задействованного в биосинтезе Lys (Galili, 2002). Генетические мутации в гене табака ( Nicotiana tabacum ) DHDPS , делающие фермент нечувствительным к Lys, или конститутивная экспрессия бактериального Lys-нечувствительного DHDPS в трансгенных растениях табака или арабидопсиса ( Arabidopsis thaliana ) вызвали перепроизводство Lys у всех растений. органов, включая семена (Negrutiu et al., 1984; Франкард и др., 1992; Шауль и Галили, 1992а, 1992б; Бен Цви-Цхори и др., 1996). Однако высокие уровни Lys во всех тканях растений могут вызывать аномальный вегетативный рост и развитие цветков, что, в свою очередь, снижает урожайность семян (Negrutiu et al., 1984; Frankard et al., 1992; Shaul and Galili, 1992a, 1992b). Нацеливание на экспрессию бактериального Lys-нечувствительного DHDPS в семенах табака с использованием специфического для семян промотора привело к получению растений с нормальными характеристиками роста, которые также накапливали в своих семенах более высокие количества Lys, но еще не желательные с точки зрения питания уровни (Karchi et al. , 1994).

Повышенное накопление Lys в семенах табака коррелировало с повышенной активностью бифункционального фермента LKR/SDH, который контролирует первые две реакции пути катаболизма Lys α -аминоадипиновой кислоты (Karchi et al., 1994, 1995). ). Чтобы выяснить роль катаболизма Lys в балансировке уровня Lys в семенах, бактериальный Lys-нечувствительный DHDPS экспрессировали специфичным для семян способом либо в арабидопсисе дикого типа, либо в нокаут-мутанте Arabidopsis LKR / SDH (Zhu и Галили, 2003).В то время как семена трансгенных растений, экспрессирующих бактериальный DHDPS или нокаутный мутант, содержали примерно в 12 или 5 раз более высокие уровни лизиса без семян, соответственно, чем растения дикого типа, комбинация этих двух признаков вызывала синергетическое примерно 80-кратное увеличение. на уровне Lys без семян (Zhu and Galili, 2003). Это показало, что катаболизм Lys может стать очень важным, когда Lys накапливается сверх нормы.

Избыточное количество Lys, накопленное в зрелых семенах растений Arabidopsis, экспрессирующих бактериальный DHDPS, на фоне нокаутных мутантов LKR/SDH также сильно снижает всхожесть семян (Zhu and Galili, 2003). Поскольку нокаут LKR / SDH устраняет катаболизм Lys во всех тканях, невозможно было определить, было ли торможение роста проростков вызвано отрицательным физиологическим влиянием избытка Lys на созревание семян или неполноценным катаболизмом после прорастания при высоком уровне Lys. . Этот вопрос был решен путем коэкспрессии бактериального гена DHDPS с конструкцией РНКи гена LKR / арабидопсиса SDH , оба находятся под контролем одного и того же специфичного для семян промотора (Zhu and Galili, 2004).На этом генетическом фоне как усиленный синтез Lys, так и его подавленный катаболизм ограничены развивающимися семенами. Совместная экспрессия двух специфичных для семян конструкций значительно увеличивала содержание Lys в семенах, в то время как прорастание семян значительно улучшалось (Zhu and Galili, 2004).

После исследований на модельных растениях бактериальный DHDPS экспрессировался специфичным для семян способом в зародышах сои ( Glycine max ), семян рапса ( Brassica napus ) и кукурузы. В отличие от табака и арабидопсиса, трансгенные семена сои и рапса показали значительное повышение содержания свободного лизина в зрелых семенах, что в некоторых случаях почти удвоило общее содержание лизина в семенах (Falco et al., 1995; Mazur et al., 1999; Frizzi et al. ., 2008). Различия в содержании Lys между видами растений могут быть связаны с использованием разных ферментов DHDPS из разных бактериальных источников. Перепроизводство Lys у этих растений также было связано с повышенным уровнем различных катаболитов Lys (Falco et al., 1995; Мазур и др., 1999; Хуанг и др., 2005 г.; Фрицци и др., 2008). Интересно, что бактериальный DHDPS вызывает сверхпродукцию Lys только при экспрессии в зародыше, но не в эндосперме (Mazur et al., 1999; Frizzi et al., 2008). Вероятно, это связано с тем, что Lys эффективно катаболизируется в эндосперме, так как также было показано, что специфичное для эндосперма снижение катаболизма Lys с помощью подхода RNAi значительно увеличивает содержание Lys в кукурузе (Houmard et al. , 2007). Наблюдение за высокой активностью катаболизма Lys в эндосперме кукурузы (Kemper et al., 1999; Arruda et al., 2000) предоставили дополнительную поддержку этому предположению. Чтобы преодолеть катаболизм Lys в эндосперме, растения кукурузы трансформировали одним специфичным для эндосперма трансгеном бифункциональной экспрессии/молчания, который кодирует нечувствительный к обратной связи бактериальный DHDPS с последовательностью РНК-интерференции LKR/SDH в интроне (Frizzi et al., 2008). . Эта конструкция приводила к значительному повышению уровня Lys в семенах, доказывая, что эндосперм кукурузы обладает ферментативной активностью, ответственной как за биосинтез Lys, так и за катаболизм.

Значительное увеличение содержания свободного Lys в зародышах трансгенных растений, экспрессирующих бактериальный DHDPS, нечувствительный к обратной связи, в некоторых случаях было связано с аномальным прорастанием семян (Falco et al., 1995; Mazur et al., 1999). Тем не менее, смещение избыточной продукции Lys в эндосперм привело к накоплению свободного Lys в зернах кукурузы до более чем 4000 ppm по сравнению с менее чем 100 ppm в контрольных растениях без заметного отрицательного влияния на прорастание семян (Frizzi et al. , 2008). Это можно объяснить тем, что либо Лиз более токсичен в зародыше, чем в эндосперме, и/или объем эндосперма намного больше, чем у зародыша; следовательно, Lys может накапливаться в эндосперме до более высоких уровней, сохраняя при этом относительно низкую клеточную концентрацию этой аминокислоты.

Большинство свободных аминокислот в поглощающих тканях, таких как развивающиеся семена, включены в запасные белки. Таким образом, еще одним подходом к повышению уровня данной аминокислоты в семенах является увеличение стока белка для этой аминокислоты. Это можно сделать путем трансформации растений генами, кодирующими стабильные белки, которые богаты желаемыми аминокислотами и могут накапливать эти белки до высоких уровней. К настоящему времени было протестировано несколько типов рекомбинантных генов, кодирующих белки, богатые Lys: (1) природные гены, кодирующие белки, богатые Lys, полученные из различных растительных или нерастительных источников; (2) природные гены, которые были мутированы, чтобы увеличить количество кодонов Lys и сделать белки более богатыми Lys; и (3) синтетические гены, кодирующие Lys-богатые белки. Однако большинство этих попыток оказались неудовлетворительными, поскольку белки были нестабильны и не накапливались до достаточно высоких уровней (см. Sun and Liu, 2004; Beauregard and Hefford, 2006, и ссылки в них для подробного обсуждения этого вопроса). Тем не менее, среди различных белков, которые были протестированы, было доказано, что некоторые из них накапливаются до достаточно высоких устойчивых уровней. Наиболее значительное увеличение уровней Lys в семенах было достигнуто путем экспрессии генетически модифицированного гена, кодирующего HORDOTHIONINE12 или белок BARLEY HIGH LYSINE8 (BHL8), которые содержат 28% и 24% Lys соответственно (Jung and Carl, 2000).Эти белки накапливались в семенах трансгенной кукурузы до 3-6% от общего белка зерна, а при введении вместе с бактериальным DHDPS приводило к повышению общего Lys до более чем 0,7% от сухой массы семян по сравнению с примерно 0,2% в диких условиях. типа кукурузы (Jung and Carl, 2000). BHL8 представляет собой рекомбинантный белок, полученный из ингибитора химотрипсина-2 ячменя, который был генетически сконструирован для существенного увеличения количества кодонов Lys и других незаменимых аминокислот на основе анализа трехмерной структуры (Roesler and Rao, 2000). Этот белок также служит моделью для выяснения механизмов фолдинга белков (для обзора см. Daggett and Fersht, 2003, и там ссылки).

В заключение, ряд исследований кукурузы показал, что можно увеличить содержание Lys в зерне злаков до достаточно высокого уровня, чтобы удовлетворить потребности в кормлении животных, без необходимости добавления дополнительного Lys. Эти исследования демонстрируют, что сочетание признаков экспрессии DHDPS , подавления LKR / SDH и экспрессии генетически сконструированных белков high-Lys, все в эндосперм-специфичном виде, демонстрирует наибольший потенциал для производства зерновых культур. с оптимальным содержанием лизина в рационе и минимальными потерями в показателях роста и урожайности.Тем не менее, даже более простые подходы, использующие только экспрессию бактериального DHDPS, нечувствительного к обратной связи, специфичным для эмбриона образом, могут быть достаточными для коммерческого использования в кормах для скота. Действительно, линия кукурузы с высоким содержанием лизиса (LY038), экспрессирующая DHDPS, нечувствительный к бактериальной обратной связи, специфичным для эмбриона способом (Dizigan et al., 2007), недавно была одобрена для коммерческого использования в индустрии кормления скота в ряде стран. Линия кукурузы LY038, а также гибрид кукурузы LY038 × MON 810 показали превосходство в продуктивности цыплят-бройлеров по сравнению с теми же линиями, у которых отсутствовал признак LY038 (Lucas et al., 2007).

Недавно другой интересный подход был адаптирован для увеличения содержания Lys в семенах злаков с использованием видов рекомбинантной тРНК (lys), которые вводят Lys в альтернативные кодоны во время синтеза белка (Wu et al., 2003). Экспрессия рекомбинантного гена, кодирующего эту тРНК, в трансгенном рисе ( Oryza sativa ) вызывала значительное увеличение содержания Lys в белках семян (Wu et al., 2003). Примечательно, что даже стабильная экспрессия гена арабидопсиса дикого типа, кодирующего тРНК-синтетазу Lys, в трансгенной кукурузе вызывала трансляционную перекодировку Lys в Lys-дефицитные запасные белки зеина, по-видимому, с использованием кодонов, отличных от Lys, и приводила к значительному увеличению содержания Lys в зерно (Ву и др. , 2007). Будет интересно проверить, в какой степени такие трансгены также вводят Lys в неестественные места в другие белки семян, и какое влияние этот подход оказывает на производительность сельскохозяйственных культур и правила их безопасности.

УЛУЧШЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ MET С ПОМОЩЬЮ ГЕННОЙ ИНЖЕНЕРИИ

Met синтезируется другой ветвью пути семейства Asp, который также синтезирует Lys (Galili et al., 2005). Помимо того, что Met является строительным блоком белков, благодаря своему катаболическому продукту S -аденозил-Met (SAM), он является предшественником гормона этилена для полиаминов, а также основным донором метильных групп для многих биологических процессов. , такие как репликация ДНК, развитие клеточной стенки и продукция вторичных метаболитов (Amir et al., 2002). Вполне вероятно, что при благоприятных условиях роста значительная часть потока по пути семейства Asp приводит к продукции Met и его дальнейшему метаболизму. Был предпринят ряд попыток улучшить уровень Met в растениях, в основном путем манипуляций с генами, кодирующими различные ферменты биосинтеза Asp-семейства и Cys, которые описаны в предыдущих обзорах (см. , например, следующие обзоры: Amir et al., 2002; Hesse et al., 2004; Amir and Tabe, 2006; Azevedo et al., 2006). Эти эксперименты обычно имели ограниченный успех либо потому, что они были связаны с тяжелыми фенотипами, либо потому, что Met не накапливался из-за интенсивного катаболизма. Действительно, сниженный катаболизм Met в SAM из-за подавления SAM-синтазы обычно вызывал повышение уровня растворимого Met (Boerjan et al., 1994; Goto et al., 2002; Shen et al., 2002). Также вероятно, что многие метаболические фенотипы, возникающие в результате повышенного уровня Met, косвенно связаны со снижением продукции SAM.Основным регуляторным ферментом биосинтеза Met является цистатионин γ -синтаза (CGS), и эта активность у арабидопсиса также регулируется уровнем SAM посредством сложного механизма посттранскрипционного контроля, включающего взаимодействия с сильно регуляторным многокомпонентным доменом, расположенным на N-конце. зрелого полипептида CGS (Inaba et al., 1994; Chiba et al. , 1999; Hacham et al., 2002; Ominato et al., 2002; Hacham et al., 2006). Интересно, что мутации в этой области или ее делеция приводят к перепроизводству Met, что, вероятно, не зависит от снижения синтеза SAM (Chiba et al., 1999; Хачам и др., 2002, 2006, 2008; Оминато и др., 2002). Более того, комбинация экспрессии мутантной формы CGS с бактериальной киназой Asp, нечувствительной к обратной связи (первый фермент пути семейства Asp) дополнительно увеличивает накопление Met (Hacham et al., 2008). Использование ферментов CGS либо с делетированными, либо с мутированными N-концевыми доменами в настоящее время представляется потенциально многообещающим подходом к увеличению продукции свободного Met с минимальными негативными эффектами. Тем не менее, остается сомнительным, сохраняются ли регуляторные характеристики CGS Arabidopsis у других видов растений (Kreft et al., 2003). Также еще предстоит продемонстрировать, может ли использование мутированного CGS улучшить продукцию Met в семенах.

Другим важным метаболитом, регулирующим метаболизм Met в растениях, является S -метил-Met (SMM), запасной метаболит Met и мобильный метаболит флоэмы, который может эффективно транспортироваться из листьев в развивающиеся семена (Bourgis et al. , 1999). SMM синтезируется из Met с помощью Met S -метилтрансферазы (MMT) и рециркулируется обратно в Met с помощью гомо-Cys метилтрансферазы.Однако, несмотря на эффективную транспортную способность SMM, мутанты Arabidopsis и кукурузы mmt , которые не способны синтезировать SMM, нормально растут и размножаются, что предполагает минимальную регулирующую роль SMM в транспорте серы, по крайней мере, у этих двух видов (Kocsis et al. ., 2003). Тем не менее, недавний отчет (Lee et al., 2008) показал, что мутантное растение Arabidopsis, чрезмерно накапливающее Met в своих семенах, связано с мутацией, устраняющей активность HMT2, одного из трех изоферментов HMT Arabidopsis, которые рециркулируют SMM в Met (Lee et al. др., 2008). Ген HMT2 экспрессируется в вегетативных тканях, где он, по-видимому, смещает баланс от Met к SMM в этих исходных тканях. Накопленный SMM у этого мутанта, по-видимому, транспортируется более эффективно, чем Met, в поглощающие ткани, где он снова превращается в Met с помощью двух других изоферментов HMT (Lee et al. , 2008). Интересный вопрос, почему растениям необходим тонкий баланс между Met и SMM, но, безусловно, повышенное накопление Met в семенах мутанта HMT2 предполагает новый подход к повышению питательной ценности сельскохозяйственных растений.

Другой подход к увеличению содержания Met в растениях включал экспрессию белков, богатых серой. Хотя было протестировано большое количество белков, богатых серой (см. в качестве примеров следующие обзоры: Muntz et al., 1998; Tabe and Higgins, 1998; Tabe and Droux, 2002; Hagan et al., 2003; Galili et al. , 2005; Amir and Tabe, 2006), наиболее часто используемые и наиболее успешные подходы с точки зрения увеличения содержания Met включают экспрессию гетерологичных природных запасных белков, богатых Met, таких как 2S-альбумин из бразильского ореха ( Bertholletia excelsa ) и подсолнечник ( Helianthus annuus ).Поэтому в этом обзоре мы сосредоточимся на экспрессии этих двух белков в семенах трансгенных растений.

Альбумины 2S бразильского ореха и подсолнечника были трансгенно экспрессированы в семенах ряда видов растений, включая табак, рапс ( B. napus ), бобы нарбон ( Vicia narbonensis ) и соевые бобы. У некоторых из этих видов растений наблюдалось значительное повышение общего содержания Met в семенах, а в некоторых случаях оно все еще было ниже оптимального уровня, необходимого для пищевых продуктов человека и кормов для животных (Altenbach et al., 1992; Заальбах и др., 1995; Молвиг и др., 1997; Табе и Хиггинс, 1998 г.; Табе и Дру, 2002 г .; Хаган и др., 2003 г.; Ли и др., 2003 г.; Chiaiese и др., 2004; Амир и Табе, 2006). Во многом это было связано с тем, что производство белков происходило за счет эндогенных богатых серой соединений, таких как свободный Met, Cys и глутатион, а также эндогенных богатых Met белков. Эти результаты показывают, что доступные растворимые Cys и Met в семенах этих видов ограничивают накопление белков, богатых серой.Кроме того, исследования, проведенные на люпине ( Lupinus angustifolius ), экспрессирующем 2S-альбумин подсолнечника, показали, что содержание Cys и Met в семенах зависит не только от их переноса из кроны, но и от их синтеза de novo в семенах (Tabe and Droux, 2002).

Трансгенные семена люпина, экспрессирующие 2S-альбумин подсолнечника, были протестированы в различных исследованиях питания. Эксперименты с кормлением крыс показали не только увеличение доступности Met, но и увеличение общей пищевой ценности (Molvig et al., 1997). Кроме того, трансгенные семена люпина превосходили контрольные семена люпина для кормления птицы, требуя меньшего количества дополнительного Met (Ravindran et al., 2002). Они также увеличили эффективность роста шерсти у мериносовых овец (White et al., 2001). К сожалению, несмотря на их питательный потенциал, растительные 2S альбумины, богатые серой, оказались аллергенными (Pastorello et al., 2001), что снижает их полезность в качестве поглотителей метаболитов, по крайней мере, для питания человека. Тем не менее, накопленные данные свидетельствуют о том, что комбинация специфических трансгенов, которые обеспечивают повышенное накопление свободного Met и его включение в белки, богатые серой, может значительно увеличить накопление Met в сельскохозяйственных культурах, таких как кормовая люцерна ( Medicago sativa ; Avraham et al. , 2005; Багга и др., 2005).

УЛУЧШЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ TRP С ПОМОЩЬЮ ГЕННОЙ ИНЖЕНЕРИИ

Trp является второй по значимости незаменимой аминокислотой в зернах злаков. Синтез Trp в растениях строго регулируется обратной связью путем ингибирования его биосинтетического фермента, антранилатсинтазы. Открытие того, что мутация, делающая -альфа-субъединицу антранилатсинтазы Arabidopsis нечувствительной к ингибированию Trp по типу обратной связи, увеличивает накопление Trp (Kreps et al., 1996; Li and Last, 1996), привело к ряду исследований, в которых эта черта использовалась для улучшения Содержание Trp в культурных растениях.Экспрессия трансгена, названного OASA1D , кодирующего аналогичную нечувствительную к обратной связи α -субъединицу антранилатсинтазы риса, под контролем конститутивного промотора убиквитина в трансгенном рисе, привела к значительному увеличению свободного Trp в семенах. Вакаса и др., 2006). Тем не менее, это вызвало значительные негативные последствия для ограниченного числа важных агрономических признаков, включая всхожесть, фертильность колосков и урожайность (Wakasa et al. , 2006). Экспрессия трансгена также вызывала почти двукратное увеличение содержания ауксина в семенах, которые образуются из Trp (Wakasa et al., 2006). Неизвестно, вызывала ли конститутивная экспрессия трансгена аналогичное увеличение содержания ауксина в вегетативных тканях (Matsuda et al., 2005) и связан ли гормональный дисбаланс с вредными агрономическими признаками. Было бы интересно проверить, уменьшит ли специфическая экспрессия этого трансгена либо в развивающемся зародыше, либо в развивающемся эндосперме рисовых зерен вредные агрономические признаки. В настоящее время доступны промоторы, специфичные для эмбрионов и эндосперма, как из риса, так и из других злаков, что делает такие эксперименты весьма осуществимыми.

Было также показано, что трансген риса OASA1D повышает уровень свободного Trp при экспрессии в трансгенном картофеле ( Solanum tuberosum ; Yamada et al., 2004), фасоли адзуки ( Vigna angularis ; Hanafy et al., 2006). ) и арабидопсис (Ishihara et al. , 2006). Кроме того, аналогичное увеличение свободного Trp было получено в трансгенных растениях сои при экспрессии другого трансгена, кодирующего нечувствительную к обратной связи антранилатсинтазу табака, управляемую промотором 35S вируса мозаики цветной капусты (Inaba et al., 2007). Эти результаты, взятые вместе с результатами, полученными с помощью генетических подходов (Kreps et al., 1996; Li and Last, 1996), подтверждают эволюционно законсервированный механизм регуляции синтеза Trp в растениях путем ингибирования антранилатсинтазы по типу обратной связи. Важно отметить, что помимо того, что он является важным строительным блоком белков, Trp является предшественником множества вторичных метаболитов, и поэтому его перепроизводство может снижать или стимулировать их уровни. Поскольку некоторые из вторичных метаболитов Trp вредны либо для млекопитающих, либо для патогенов растений, важно выяснить, влияет ли повышенное накопление Trp на их продукцию.

БУДУЩИЕ ЦЕЛИ И ВОЗМОЖНОСТИ

Большинство, если не все, выращиваемые в настоящее время коммерческие ГМ-культуры содержат признаки, которые считаются полезными для фермеров, а не потребителей, такие как признак устойчивости к гербицидам Roundup Ready. ГМ-культуры с улучшенными питательными свойствами, такие как кукуруза с высоким содержанием лизина LY038, должны быть полезны не только фермерам, но и потребителям, что, как мы надеемся, повысит их общественное признание. Было подсчитано, что удвоение содержания Lys в кукурузе без изменения содержания белка в зерне может увеличить общую стоимость U.S. кукурузы на мировом рынке кормов дополнительно на 360 миллионов долларов (Johnson et al., 2001). Это важно ввиду конкуренции между кукурузой, используемой для производства этанола, и кукурузой, используемой для кормления. Ожидается, что прогрессивно растущие цены на продукты питания и корма в результате обширных и растущих рынков биотоплива еще больше повысят ценность ГМ-культур с улучшенными питательными свойствами. Такие культуры будут важны в развивающихся странах для использования в качестве продуктов питания и кормов. Кукуруза QPM с высоким содержанием лизина уже проникла в развивающиеся страны, например в Африку, и вполне вероятно, что ГМ-культуры с улучшенными питательными свойствами сделают то же самое, если будут свободно доступны для развивающихся стран. Отдельные признаки для повышения питательного качества, такие как описанные в этом обзоре, могут быть объединены в одном растении вместе с другими ценными признаками, такими как высокое содержание белка и высокое содержание масла, для дальнейшего повышения ценности культуры и ее конкурентоспособности. Кроме того, технология, разработанная для производства кукурузы с высоким содержанием лизиса, может быть перенесена на другие культуры, используемые в качестве продуктов питания и кормов, особенно на важные зерновые, такие как пшеница, рис и ячмень. Поскольку зерновые культуры имеют сопоставимые характеристики семян, а именно относительно большие эндоспермы и маленькие зародыши, вполне вероятно, что подходы, специфичные для эндосперма, которые оказались наиболее успешными для кукурузы, также будут успешными и для других злаков.Успех кукурузы с высоким содержанием лизиса также обеспечивает оптимистическую основу для производства ГМ-культур с повышенным уровнем других важных незаменимых аминокислот. Второй ГМ-культурой, полезность которой уже доказана в испытаниях кормления, является трансгенный люпин с высоким содержанием метиленгликоля. Кроме того, в будущем также ожидается производство ГМ-культур с более высоким уровнем двух других важных аминокислот, а именно Trp и Thr.

Еще один важный аспект повышения питательной ценности сельскохозяйственных культур связан с быстро растущим спросом на сельскохозяйственные культуры для производства биотоплива.При производстве этанола из кукурузы образуется большое количество неэкстрагируемого семенного материала, называемого высушенным растворимым зерном барды (DDGS; Rausch and Belyea, 2006), производство которого в последние годы постепенно увеличивалось. Исторически большая часть DDGS скармливалась крупному рогатому скоту, но в последние несколько лет исследователи оценивали его пищевую ценность и рекомендации по кормлению свиней и домашней птицы (Fastinger et al., 2006; Pedersen et al., 2007). Следовательно, текущие исследовательские проекты могут изменить аминокислотный состав, белковый состав и содержание фосфора в DDGS (Singh et al. , 2005; Рауш и Беля, 2006). Качество корма DDGS может быть дополнительно улучшено путем экспрессии рекомбинантных белков, обогащенных незаменимыми аминокислотами, которые не будут потеряны во время экстракции этанолом. Улучшение питания крупного рогатого скота требует присутствия незаменимых аминокислот в белках, устойчивых к протеолизу в рубце (Galili et al., 2002; Amir and Tabe, 2006).

Как и для всех других ГМ-культур, возможности и влияние ГМ-культур с улучшенными питательными свойствами зависят от общественного признания.Хотя в последние годы наблюдается постепенный рост признания этих культур и ГМ-продуктов в некоторых странах, до сих пор ведутся общественные дебаты о безопасности ГМ-культур. Подробное исследование, основанное на ряде категорий, включая молекулярные исследования и сравнительные оценки безопасности, показало, что кукуруза с высоким содержанием лизина LY038 так же безопасна, как и обычная кукуруза (Glenn, 2007). Тем не менее, несмотря на то, что кукуруза с высоким содержанием лизиса LY038 была одобрена для коммерческого использования в ряде стран, до сих пор ведутся общественные дебаты о ее безопасности, с которыми можно ознакомиться в Интернете. Результат этих дебатов имеет решающее значение для разработки дополнительных ГМ-культур с высоким содержанием незаменимых аминокислот.

Благодарности

Мы благодарим Рэйчел Амир за критическое чтение этого обзора и полезные комментарии.

Примечания

¹ Эта работа была поддержана Двусторонним американо-израильским фондом сельскохозяйственных исследований и разработок, Израильским научным фондом и Рамочной программой Комиссии Европейских сообществ.

Автор, ответственный за распространение материалов, являющихся неотъемлемой частью выводов, представленных в этой статье, в соответствии с политикой, описанной в Инструкции для авторов (www.plantphysiol.org): Гад Галли ([email protected]) .

www.plantphysiol.org/cgi/doi/10.1104/pp.108.118091

Ссылки

• Altenbach SB, Kuo CC, Staraci LC, Pearson KW, Wainwright C, Georgescu A, Townsend J (1992) Накопление Бразилии ореховый альбумин в семенах трансгенного канолы приводит к повышению уровня белка метионина в семенах. Plant Mol Biol 18 235–245 [PubMed] [Google Scholar]
• Amir R, Hacham Y, Galili G (2002) Цистатионин-гамма-синтаза и треонин-синтаза действуют совместно, регулируя поток углерода к метионину в растениях. Trends Plant Sci 7 153–156 [PubMed] [Google Scholar]
• Амир Р., Табе Л. (2006) Молекулярные подходы к повышению содержания метионина в растениях. В К. Дж. Паван, К. Джайвал, П. С. Рана, ред., Генная инженерия растений: метаболическая инженерия и молекулярное земледелие II, Том 8.Studium Press LLC, Хьюстон, стр. 1–26
• Арруда П., Кемпер Э.Л., Папес Ф., Лейте А. (2000) Регуляция катаболизма лизина у высших растений. Trends Plant Sci 5 324–330 [PubMed] [Google Scholar]
• Авраам Т., Бадани Х., Галили С., Амир Р. (2005) Повышенные уровни метионина и цистеина в трансгенных растениях люцерны ( Medicago sativa L. ). экспрессирующий ген цистатионин-гамма-синтазы Arabidopsis. Plant Biotechnol J 3 71–79 [PubMed] [Google Scholar]
• Azevedo RA, Lancien M, Lea PJ (2006) Путь метаболизма аспарагиновой кислоты, захватывающий и важный путь в растениях. Amino Acids 30 143–162 [PubMed] [Google Scholar]
• Bagga S, Potenza C, Ross J, Martin MN, Leustek T, Sengupta-Gopalan C (2005) Трансген белка с высоким содержанием метионина посттранскрипционно регулируется метионином. In Vitro Cell Dev Biol Plant 41 731–741 [Google Scholar]
• Beauregard M, Hefford MA (2006) Повышение содержания незаменимых аминокислот в сельскохозяйственных культурах с помощью генной инженерии и дизайна белков. Plant Biotechnol J 4 561–574 [PubMed] [Google Scholar]
• Ben Tzvi-Tzchori I, Perl A, Galili G (1996) Метаболизм лизина и треонина подвергается сложной регуляции у Arabidopsis. Plant Mol Biol 32 727–734 [PubMed] [Google Scholar]
• Bockholt AJ, Rooney LW (1992) Гибриды QPM в США. In ET Mertz, ed, Quality Protein Maize. Американская ассоциация химиков-зерновых, Сент-Пол, стр. 111–121
• Буржан В., Бау Г., Ванмонтагу М., Инзе Д. (1994) Различные фенотипы, генерируемые сверхэкспрессией и подавлением S-аденозил-L-метионинсинтетазы, раскрывают закономерности развития сайленсинг генов в табаке. Plant Cell 6 1401–1414 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Bourgis F, Roje S, Nuccio ML, Fisher DB, Tarczynski MC, Li CJ, Herschbach C, Rennenberg H, Pimenta MJ, Shen TL, et al (1999) S-метилметионин играет важную роль в транспорте серы флоэмы и синтезируется метилтрансферазой нового типа.Plant Cell 11 1485–1497 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Bressani R (1966) Качество белка непрозрачной2 кукурузы у детей. In ET Mertz, OE Nelson, eds, Proceedings of High Lysine Corn Conference. Фонд исследований кукурузной промышленности, Лафайет, Индиана, стр. 34–39
• Буркхардт П.К., Бейер П., Вунн Дж., Клоти А., Армстронг Г.А., Шледз М., фон Линтиг Дж., Потрикус И. (1997) Трансгенный рис ( Oryza sativa ) эндосперм, экспрессирующий фитоенсинтазу нарцисса ( Narcissus pseudonarcissus ), накапливает фитоен, ключевой промежуточный продукт биосинтеза провитамина А.Plant J 11 1071–1078 [PubMed] [Google Scholar]
• Chiaiese P, Ohkama-Ohtsu N, Molvig L, Godfree R, Dove H, Hocart C, Fujiwara T, Higgins TJV, Tabe LM (2004) Питание серой и азотом влияют на реакцию семян нута на добавленный трансгенный поглотитель органической серы. J Exp Bot 55 1889–1901 [PubMed] [Google Scholar]
• Chiba Y, Ishikawa M, Kijima F, Tyson RH, Kim J, Yamamoto A, Nambara E, Leustek T, Wallsgrove RM, Naito S (1999) Evidence for ауторегуляция стабильности мРНК цистатионин-гамма-синтазы у арабидопсиса.Science 286 1371–1374 [PubMed] [Google Scholar]
• Коулман К.Э., Лопес М.А., Гилликин Дж.В., Бостон Р.С., Ларкинс Б.А. (1995) Дефектный сигнальный пептид в кукурузном мутанте с высоким содержанием лизина мучнистый-2. Proc Natl Acad Sci USA 92 6828–6831 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Daggett V, Fersht A (2003) Современный взгляд на механизм сворачивания белков. Nat Rev Mol Cell Biol 4 497–502 [PubMed] [Google Scholar]
• Дизиган М.А., Келли Р.А., Войлс Д.А., Луэти М.Х., Малвар Т.М., Маллой К.П., изобретатели (2 января 2007 г.) Композиции кукурузы с высоким содержанием лизина и событие LY038 растения кукурузы.Патент США № 7157281
• Doll H, Koie B, Eggum BO (1974) Индуцированные мутанты с высоким содержанием лизина в ячмене. Radiat Bot 14 73–80 [Google Scholar]
• Falco SC, Guida T, Locke M, Mauvais J, Sandres C, Ward RT, Webber P (1995) Трансгенные семена канолы и сои с повышенным содержанием лизина. Биотехнология (Нью-Йорк) 13 577–582 [PubMed] [Google Scholar]
• Fastinger ND, Latshaw JD, Mahan DC (2006)Доступность аминокислот и истинное метаболизируемое содержание энергии в высушенном зерне кукурузных дистилляторов с растворимыми веществами у взрослых петухов после цекэктомии.Poult Sci 85 1212–1216 [PubMed] [Google Scholar]
• Frankard V, Ghislain M, Jacobs M (1992) Два нечувствительных к обратной связи фермента аспартатного пути в Nicotiana sylvestris. Plant Physiol 99 1285–1293 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Frizzi A, Huang S, Gilbertson LA, Armstrong TA, Luethy MH, Malvar TM (2008) Модификация биосинтеза и катаболизма лизина в кукурузе с помощью одиночная бифункциональная трансгенная кассета экспрессии/молчания. Plant Biotechnol J 6 13–21 [PubMed] [Google Scholar]
• Galili G (2002) Новое понимание регуляции и функционального значения метаболизма лизина в растениях. Annu Rev Plant Biol 7 153–156 [PubMed] [Google Scholar]
• Galili G, Amir R, Hoefgen R, Hesse H (2005) Повышение уровня незаменимых аминокислот и метаболитов серы в растениях. Biol Chem 386 817–831 [PubMed] [Google Scholar]
• Galili G, Galili S, Lewinson E, Tadmor Y (2002) Генетические, молекулярные и геномные подходы к повышению ценности растительных продуктов и кормов. Crit Rev Plant Sci 21 167–204 [Google Scholar]
• Geevers HO, Lake JK (1992) Разработка модифицированной непрозрачной2 кукурузы в Южной Африке. In ET Mertz, ed, Quality Protein Maize. Американская ассоциация химиков-зерновых, Сент-Пол, стр. 49–78
• Гиббон ​​до н.э., Ларкинс Б.А. (2005) Молекулярно-генетические подходы к разработке высококачественной белковой кукурузы. Trends Genet 21 227–233 [PubMed] [Google Scholar]
• Gillikin JW, Zhang F, Coleman CE, Bass HW, Larkins BA, Boston RS (1997) Дефектный сигнальный пептид привязывает зеин муки-2 к мембране эндоплазматического ретикулума. . Plant Physiol 114 345–352 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Glenn KC (2007) Оценка пищевой ценности и безопасности пищевых продуктов и кормов, улучшенных с помощью биотехнологии: лизиновая кукуруза в качестве примера.J AOAC Int 90 1470–1479 [PubMed] [Google Scholar]
• Glover DV (1992) Генетика белков кукурузы, селекция и ценность пищевых продуктов и кормов. In ET Mertz, ed, Quality Protein Maize. Американская ассоциация химиков-зерновых, Сент-Пол, стр. 49–78
• Гото Д.Б., Оги М., Кидзима Ф., Кумагаи Т., ван Вервен Ф., Онучи Х., Найто С. (2002) Однонуклеотидная мутация в гене, кодирующем S -аденозилметионинсинтетаза связана с фенотипом избыточного накопления метионина у Arabidopsis thaliana.Genes Genet Syst 77 89–95 [PubMed] [Google Scholar]
• Hacham Y, Avraham T, Amir R (2002) N-концевая область цистатионин-гамма-синтазы Arabidopsis играет важную регулирующую роль в метаболизме метионина. Plant Physiol 128 454–462 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Hacham Y, Matityahu I, Schuster G, Amir R (2008)Сверхэкспрессия мутантных форм аспартаткиназы и цистатионин-гамма-синтазы в листьях табака привела к при высоком накоплении метионина и треонина. Plant J 54 260–271 [PubMed] [Google Scholar]
• Hacham Y, Schuster G, Amir R (2006) Внутренняя делеция in vivo в N-концевой области цистатионин-гамма-синтазы Arabidopsis приводит к нечувствительной экспрессии CGS. к метионину. Plant J 45 955–967 [PubMed] [Google Scholar]
• Hagan ND, Upadhyaya N, Tabe LM, Higgins TJV (2003) Перераспределение белковой серы в трансгенном рисе, экспрессирующем ген чужеродного, богатого серой белка. Plant J 34 1–11 [PubMed] [Google Scholar]
• Hanafy MS, Rahman SM, Khalafalla MM, El-Shemy HA, Nakamoto Y, Ishimoto M, Wakasa K (2006) Накопление свободного триптофана в бобах адзуки ( Vigna angularis ), индуцированный экспрессией гена (OASA1D) модифицированной α -субъединицы антранилатсинтазы риса.Plant Sci 171 670–676 [Google Scholar]
• Harpstead DD (1971) High lysne corn. Sci Am 225 32–34 [PubMed] [Google Scholar]
• Hesse H, Kreft O, Maimann S, Zeh M, Hoefgen R (2004) Современное понимание регуляции биосинтеза метионина в растениях. J Exp Bot 55 1799–1808 [PubMed] [Google Scholar]
• Houmard NM, Mainville JL, Bonin CP, Huang S, Luethy MH, Malvar TM (2007) Кукуруза с высоким содержанием лизина, полученная за счет специфичного для эндосперма подавления катаболизма лизина с использованием РНКи.Plant Biotechnol J 5 605–614 [PubMed] [Google Scholar]
• Huang S, Frizzi A, Florida CA, Kruger DE, Luethy MH (2006) Трансгенная кукуруза с высоким содержанием лизина и триптофана, полученная в результате восстановления как 19-, так и 22 -kD альфа-зеины. Plant Mol Biol 61 525–535 [PubMed] [Google Scholar]
• Huang SS, Kruger DE, Frizzi A, D’Ordine RL, Florida CA, Adams WR, Brown WE, Luethy MH (2005) Кукуруза с высоким содержанием лизина, произведенная сочетание усиленного биосинтеза лизина и уменьшенного накопления зеина.Plant Biotechnol J 3 555–569 [PubMed] [Google Scholar]
• Inaba K, Fujiwara T, Hayashi H, Chino M, Komeda Y, Naito S (1994) Выделение мутанта Arabidopsis thaliana, Mto1, который чрезмерно накапливает растворимый метионин: временные и пространственные закономерности накопления растворимого метионина. Plant Physiol 104 881–887 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Inaba Y, Brotherton JE, Ulanov A, Widholm JM (2007) Экспрессия нечувствительного к обратной связи гена антранилатсинтазы из табака увеличивает количество свободного триптофана в растениях сои .Plant Cell Rep 26 1763–1771 [PubMed] [Google Scholar]
• Исихара А., Асада Й., Такахаши Й., Ябэ Н., Комеда Й., Нисиока Т., Миягава Х., Вакаса К. (2006) Метаболические изменения в Arabidopsis thaliana, выражающие обратную связь -устойчивый ген альфа-субъединицы антранилатсинтазы OASA1D. Phytochemistry 67 2349–2362 [PubMed] [Google Scholar]
• Johnson LA, Hardy CL, Baumel CP, Yu TH, Sell JL (2001) Определение ценных признаков качества кукурузы для кормления скота. Cereal Foods World 46 472–481 [Google Scholar]
• Jung R, Carl F (2000) Трансгенная кукуруза с улучшенным аминокислотным составом. В К. Мюнц, В. Ульрих, ред., 8-й Международный симпозиум по семенам растений. Институт генетики растений и исследований сельскохозяйственных культур, Гатерслебен, Германия
• Karchi H, Miron D, Ben-Yaacob S, Galili G (1995) Зависимая от лизина стимуляция катаболизма лизина в семенах табака требует фосфорилирования кальция и белка. Plant Cell 7 1963–1970 [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Karchi H, Shaul O, Galili G (1994) Синтез и катаболизм лизина координировано регулируются во время развития семян табака.Proc Natl Acad Sci USA 91 2577–2581 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Kemper EL, Neto GC, Papes F, Moraes KCM, Leite A, Arruda P (1999) Роль Opaque2 в контроле активности по разложению лизина в развитии эндосперма кукурузы. Plant Cell 11 1981–1993 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Kim CS, Gibbon BC, Gillikin JW, Larkins BA, Boston RS, Jung R (2006) Mucronate кукурузы представляет собой делецию в 16 Ген гамма-зеина -kDa, который индуцирует реакцию развернутого белка.Plant J 48 440–451 [PubMed] [Google Scholar]
• Kim CS, Hunter BG, Kraft J, Boston RS, Yans S, Jung R, Larkins BA (2004) Дефектный сигнальный пептид в 19-кДа альфа-зеине белок вызывает развернутый белковый ответ и непрозрачный фенотип эндосперма у мутанта кукурузы De*-B30. Plant Physiol 134 380–387 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Kocsis MG, Ranocha P, Gage DA, Simon ES, Rhodes D, Peel GJ, Mellema S, Saito K, Awazuhara M, Li CJ, и др. (2003) Инсерционная инактивация гена метионин-S-метилтрансферазы устраняет цикл S-метилметионина и увеличивает коэффициент метилирования.Plant Physiol 131 1808–1815 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Kreft O, Hoefgen R, Hesse H (2003) Функциональный анализ цистатионин-гамма-синтазы в генетически модифицированных растениях картофеля. Plant Physiol 131 1843–1854 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Kreps JA, Ponappa T, Dong WQ, Town CD (1996) Молекулярная основа устойчивости к альфа-метилтриптофану у amt-1, мутанта Arabidopsis thaliana с измененным метаболизмом триптофана. Plant Physiol 110 1159–1165 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Lee M, Huang T, Toro-Ramos T, Fraga M, Last RL, Jander G (2008) Снижение активности Arabidopsis thaliana HMT2, a фермент биосинтеза метионина, увеличивает содержание метионина в семенах. Plant J 54 310–320 [PubMed] [Google Scholar]
• Lee TTT, Wang MMC, Hou RCW, Chen LJ, Su RC, Wang CS, Tzen JTC (2003) Повышение уровня метионина и цистеина в семенах трансгенного риса за счет накопления кунжутного альбумина 2S. Biosci Biotechnol Biochem 67 1699–1705 [PubMed] [Google Scholar]
• Li J, Last RL (1996) Мутант trp5 Arabidopsis thaliana имеет устойчивую к обратной связи антранилатсинтазу и повышенный растворимый триптофан. Plant Physiol 110 51–59 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Лопес М.А., Такасаки К., Боствик Д.Е., Хелентьярис Т., Ларкинс Б.А. (1995) Идентификация двух локусов модификатора opaque2 в качественной белковой кукурузе.Mol Gen Genet 247 603–613 [PubMed] [Google Scholar]
• Lucas DM, Taylor ML, Hartnell GF, Nemeth MA, Glenn KC, Davist SW (2007) Показатели бройлеров и характеристики тушки при кормлении рационами, содержащими лизиновую кукурузу (LY038 или LY038 x MON 810), контрольная или обычная эталонная кукуруза. Poult Sci 86 2152–2161 [PubMed] [Google Scholar]
• Magnavaca R, Larkins BA, Schaffert RE, Lopes MA (1993)Улучшение качества белка в кукурузе и сорго. В Д. Р. Бакстон, Р. Шиблс, Р. А. Форсберг, Б. Л. Блад, К. Х. Асай, Г. М. Полсен, Р. Ф. Уилсон, редакторы, International Crop Science.Crop Science Society of America, Мэдисон, Висконсин, стр. 85
• Мацуда Ф., Ямада Т., Миядзава Х., Миягава Х., Вакаса К. (2005) Характеристика трансгенного картофеля с избыточным производством триптофана по мутантному гену альфа-субъединицы антранилатсинтазы риса ( OASA1D ). Planta 222 535–545 [PubMed] [Google Scholar]
• Мазур Б., Кребберс Э., Тингей С. (1999) Открытие генов и разработка продуктов для признаков качества зерна. Science 285 372–375 [PubMed] [Google Scholar]
• Mertz ET (1997) Тридцать лет непрозрачной2 кукурузы. В Б. А. Ларкинс, Э. Т. Мерц, ред., Качественная белковая кукуруза: 1964–1994. Purdue University Press, West Lafayette, IN, стр. 25–37
• Mertz ET, Bates LS, Nelson OE (1964) Мутантный ген, который изменяет белковый состав и увеличивает содержание лизина в эндосперме кукурузы. Science 145 279–280 [PubMed] [Google Scholar]
• Molvig L, Tabe LM, Eggum BO, Moore AE, Craig S, Spencer D, Higgins TJV (1997) Повышенные уровни метионина и повышенная питательная ценность семян трансгенных люпинов ( Lupinus angustifolius L ), экспрессирующий ген альбумина семян подсолнечника.Proc Natl Acad Sci USA 94 8393–8398 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Munck L (1992) Случай селекции ячменя с высоким содержанием лизина. In PR Shewry, изд., Ячмень: генетика, биохимия, молекулярная биология и биотехнология. CAB International, Wallingford, UK, стр. 573–601
• Munck L, Karlsson KE, Hagberg A, Eggum BO (1970) Ген для повышения питательной ценности белка семян ячменя. Science 168 985–987 [PubMed] [Google Scholar]
• Muntz K, Christov V, Saalbach G, Saalbach I, Waddell D, Pickardt T, Schieder O, Wustenhagen T (1998) Генная инженерия бобовых культур с высоким содержанием метионина. Nahrung 42 125–127 [PubMed] [Google Scholar]
• Negrutiu I, Cattoir-Reynearts A, Verbruggen I, Jacobs M (1984) Мутанты-сверхпродуценты лизина с измененной дигидродипиколинатсинтазой из культуры протопластов Nicotiana sylvestris (Spegazzini and Comes) ). Theor Appl Genet 68 11–20 [PubMed] [Google Scholar]
• Ominato K, Akita H, Suzuki A, Kijima F, Yoshino T, Yoshino M, Chiba Y, Onouchi H, Naito S (2002) Определение короткого замыкания консервативная аминокислотная последовательность как функциональная область, необходимая для посттранскрипционной ауторегуляции гена цистатионин-гамма-синтазы у арабидопсиса.J Biol Chem 277 36380–36386 [PubMed] [Google Scholar]
• Or E, Boyer SK, Larkins BA (1993) модификаторы opaque2 действуют посттранскрипционно и полярно на экспрессию гена гамма-зеина в эндосперме кукурузы. Plant Cell 5 1599–1609 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Pastorello EA, Pompei C, Pravettoni V, Brenna O, Farioli L, Trambaioli C, Conti A (2001) Белки, переносящие липиды, и 2S альбумины как аллергены. Allergy 56 45–47 [PubMed] [Google Scholar]
• Pedersen C, Boersma MG, Stein HH (2007) Усвояемость энергии и фосфора в десяти образцах высушенного зерна дистилляторов с растворимыми веществами, скармливаемых растущим свиньям.J Anim Sci 85 1168–1176 [PubMed] [Google Scholar]
• Rausch KD, Belyea RL (2006) Будущее побочных продуктов переработки кукурузы. Appl Biochem Biotechnol 128 47–86 [PubMed] [Google Scholar]
• Ravindran V, Tabe LM, Molvig L, Higgins TJV, Bryden WL (2002) Оценка питания трансгенных люпинов с высоким содержанием метионина ( Lupinus angustifolius L ) с бройлерами цыплята. J Sci Food Agric 82 280–285 [Google Scholar]
• Roesler KR, Rao AG (2000) Одинарная дисульфидная связь восстанавливает термодинамическую и протеолитическую стабильность сильно мутировавшего белка.Protein Sci 9 1642–1650 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Saalbach I, Waddell D, Pickardt T, Schieder O, Muntz K (1995) Стабильная экспрессия богатого серой гена альбумина 2S в транссеновой виции -narbonensis увеличивает содержание метионина в семенах. J Plant Physiol 145 674–681 [Google Scholar]
• Segal G, Song RT, Messing J (2003) Новый непрозрачный вариант кукурузы с помощью одного доминантного трансгена, индуцирующего РНК-интерференцию. Genetics 165 387–397 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Shaul O, Galili G (1992.а) Повышенный синтез лизина в растениях табака, которые экспрессируют высокие уровни бактериальной дигидродипиколинатсинтазы в своих хлоропластах. Plant J 2 203–209 [Google Scholar]
• Shaul O, Galili G (1992. b) Сверхпродукция треонина в трансгенных растениях табака, экспрессирующих мутантную десенсибилизированную аспартаткиназу из Escherichia coli. Plant Physiol 100 1157–1163 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Shen B, Li CJ, Tarczynski MC (2002) Высокое содержание свободного метионина и пониженное содержание лигнина являются результатом мутации в S-аденозиле арабидопсиса. -ген L-метионинсинтетазы 3.Plant J 29 371–380 [PubMed] [Google Scholar]
• Singh R, Axtell JD (1973) Мутантный ген с высоким содержанием лизина ( hl ), улучшающий качество белка и биологическую ценность зерна сорго. Crop Sci 13 535–539 [Google Scholar]
• Сингх В., Джонстон Д.Б., Найду К., Рауш К.Д., Бельеа Р.Л., Тамблсон М.Е. (2005) Сравнение модифицированных процессов кукурузы сухого помола по характеристикам ферментации и составу DDGS. Cereal Chemistry 82 187–190 [Google Scholar]
• Sun SSM, Liu QQ (2004) Трансгенные подходы к улучшению питательного качества растительных белков.In Vitro Cell Dev Biol Plant 40 155–162 [Google Scholar]
• Sun Y, Carneiro N, Clore AM, Moro GL, Habben JE, Larkins BA (1997) Характеристика фактора удлинения кукурузы 1A и его связи с качеством белка в эндосперм. Plant Physiol 115 1101–1107 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Tabe L, Higgins TJV (1998) Составление растительного белка для улучшения питания. Trends Plant Sci 3 282–286 [Google Scholar]
• Tabe LM, Droux M (2002) Пределы накопления серы в семенах трансгенного люпина, экспрессирующих чужеродный белок, богатый серой.Plant Physiol 128 1137–1148 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Вакаса К. , Хасэгава Х., Немото Х., Мацуда Ф., Миядзава Х., Тозава Ю., Морино К., Комацу А., Ямада Т., Теракава Т., и др. (2006) Накопление триптофана в высоком уровне в семенах трансгенного риса и его ограниченное влияние на агрономические признаки и профиль метаболитов семян. J Exp Bot 57 3069–3078 [PubMed] [Google Scholar]
• White CL, Tabe LM, Dove H, Hamblin J, Young P, Phillips N, Taylor R, Gulati S, Ashes J, Higgins TJV (2001) Повышенная эффективность роста шерсти и прироста живой массы у мериносовых овец, получавших трансгенные семена люпина, содержащие альбумин подсолнечника.J Sci Food Agric 81 147–154 [Google Scholar]
• Wu XR, Chen ZH, Folk MR (2003) Обогащение содержания лизина в белке злаков за счет изменения кодирования тРНК (лиз) во время синтеза белка. Plant Biotechnol J 1 187–194 [PubMed] [Google Scholar]
• Wu XR, Kenzior A, Willmot D, Scanlon S, Chen Z, Topin A, He SH, Acevedo A, Folk WR (2007) Измененная экспрессия растительного лизила тРНК-синтетаза способствует мизацилированию тРНК и трансляционной перекодировке лизина. Plant J 50 627–636 [PubMed] [Google Scholar]
• Yamada T, Tozawa Y, Hasegawa H, Terakawa T, Ohkawa Y, Wakasa K (2004) Использование нечувствительной к обратной связи субъединицы антранилатсинтазы в качестве селективного маркера для переработки риса и картофеля.Mol Breed 14 363–373 [Google Scholar]
• Zarkadas CG, Hamilton RI, Yu ZR, Choi VK, Khanizadeh S, Rose NG, Pattison PL (2000) Оценка качества белка 15 новых северных адаптированных сортов качественной белковой кукурузы с помощью аминокислотного анализа. J Agric Food Chem 48 5351–5361 [PubMed] [Google Scholar]
• Zhu X, Galili G (2003) Увеличение синтеза лизина в сочетании с отключением его катаболизма синергетически повышает содержание лизина, а также регулирует метаболизм других аминокислот в Семена арабидопсиса .Plant Cell 15 845–853 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Zhu X, Galili G (2004) Метаболизм лизина одновременно регулируется синтезом и катаболизмом как в репродуктивных, так и в вегетативных тканях. Plant Physiol 135 129–136 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Токсичность метионина для человека | Журнал питания

РЕЗЮМЕ

В литературе был проведен поиск доказательств возможной токсичности аминокислоты метионина у людей.В исследованиях питания и метаболизма использовались количества метионина, включая изомеры D и DL, как ниже, так и выше нормы, и не сообщалось о побочных эффектах у взрослых и детей. Хотя известно, что метионин усугубляет психопатологические симптомы у больных шизофренией, нет данных о подобных эффектах у здоровых людей. Роль метионина как предшественника гомоцистеина является наиболее заметной причиной для беспокойства. Была дана «нагрузочная доза» метионина (0,1 г/кг), и результирующее острое повышение уровня гомоцистеина в плазме использовалось как показатель предрасположенности к сердечно-сосудистым заболеваниям.Хотя эта процедура приводит к сосудистой дисфункции, она является острой и вряд ли приведет к необратимому повреждению. Однако ошибочно введенная в 10 раз большая доза привела к смерти. Долгосрочные исследования у взрослых не показали неблагоприятных последствий умеренных колебаний потребления метионина с пищей, но потребление, превышающее норму в 5 раз, приводило к повышению уровня гомоцистеина. Эти эффекты метионина на гомоцистеин и сосудистую функцию смягчаются добавками витаминов B-6, B-12, C и фолиевой кислоты.У младенцев потребление метионина в 2–5 раз выше нормы приводило к нарушению роста и чрезвычайно высоким уровням метионина в плазме, но не наблюдалось неблагоприятных долгосрочных последствий.

Предыдущие обзоры токсичности метионина в основном основывались на данных, полученных на животных, и привели к убеждению, что метионин является наиболее токсичной аминокислотой (1). Однако у людей, несмотря на использование метионина для детоксикации ацетаминофена (парацетамола) и его роль в качестве предшественника гомоцитина, индикатора сердечно-сосудистого риска, систематических исследований, посвященных токсичности или побочным эффектам, не проводилось. Таким образом, цель этой статьи состоит в том, чтобы изучить литературу на предмет доказательств, которые могли бы позволить получить данные о безопасности метионина для человека. С этой целью был проведен поиск литературы, включая журналы по питанию и метаболизму (включая потребность в аминокислотах), физиологии, фармакологии, психологии и клинической медицине.

Исследования питания и обмена веществ.

В течение 1960-х и 1970-х годов было проведено несколько исследований пищевой потребности в сернистых аминокислотах, в которых использовались диапазоны потребления метионина (с цитеином или без него) от уровня ниже расчетной потребности до уровня выше (2–7).Самые высокие уровни потребления, даваемые взрослым, почти в три раза превышали текущие оценки потребности, полученные в результате исследований дозированных уровней потребления на добровольцах (8), но о побочных эффектах не сообщалось. В исследованиях питания сернистых аминокислот у здоровых и истощенных детей (9–14) не использовались такие большие превышения над потребностью, поэтому нельзя ожидать, что они проявят какие-либо неблагоприятные эффекты.

В некоторых из вышеперечисленных исследований метионин вводили в виде dl-метионина, d-метионина или N -ацетилметионина, а не l-метионина (6,7,12,14).Эти аналоги l-метионина, по-видимому, хорошо переносятся, за исключением того, что dl-метионин в детском питании приводил к высокой концентрации d-метионина в тканях с неизвестными последствиями (15). Однако никаких других побочных эффектов отмечено не было. Также было показано, что потребление d-метионина, но не l-метионина, вызывает высокую экскрецию 3-метилпропионата (16).

Метионин также давали, чтобы вызвать ацидоз. В исследовании, чтобы выяснить, вызван ли ацидоз метаболизмом пероральной дозы 11.3 г метионина модифицировали кетоз во время голодания или кетогенной диеты, падение pH крови было аналогично тому, которое вызывалось эквивалентной дозой хлорида аммония (17). Это может быть вредным для субъектов, если оно продолжается в течение длительного времени, поскольку было показано, что метаболический ацидоз приводит к ингибированию синтеза мышечного белка у животных (18). Более того, у людей-добровольцев ацидоз приводил к отрицательному азотистому балансу и снижению синтеза мышечного белка и сывороточного альбумина (19, 20), что при продолжении может быть вредным для белкового гомеостаза организма.Ацидоз, вызванный метионином, может быть основанием для профилактики рецидивирующих инфекций мочевыводящих путей с помощью l-метионина (21). В другом клиническом исследовании пациентам давали метионин (5 или 10 г/день) для лечения ревматоидного полиартрита (22). О серьезных побочных эффектах не сообщалось, хотя тошнота, рвота, запор и неприятный запах изо рта были частыми.

Метионин является незаменимой аминокислотой для человека, но есть свидетельства того, что при избыточном употреблении он может мешать утилизации азота из незаменимых аминокислот.В исследованиях баланса азота у субъектов, получавших диету с низким содержанием белка, баланс азота улучшался у субъектов, получавших диету с низким содержанием белка в сочетании с мочевиной или с низким содержанием белка в сочетании с глицином, но не на диетах с низким содержанием белка в сочетании с метионином или с низким содержанием белка в сочетании с метионином и мочевиной (23). . Кроме того, экскреция с мочой 5-1-оксопролина, маркера доступности глицина, была значительно ниже, когда диета содержала низкобелковую смесь с мочевиной или низкобелковую смесь с мочевиной и метионином. Выявлена ​​достоверная корреляция между экскрецией 5-1-оксопролина и экскрецией сульфата.Интерпретация заключалась в том, что глицин потреблялся для детоксикации избытка метионина, в результате чего доступность глицина для других метаболических процессов стала ограничивающей (23).

Нервно-психические заболевания.

В 1952 г. Osmond и Smithies (24) предложили «теорию трансметилирования» шизофрении, основанную на знании того, что доноры метила, такие как метионин, вызывают обострение психопатологических симптомов (25). Они предположили, что шизофрения возникает в результате нарушения метилирования, приводящего к превращению катехоламинов, высвобождаемых в условиях стресс-индуцированной тревоги, в психотоксические мескалиноподобные соединения. Большие дозы метионина (5-40 г/день l- или dl-метионина) с ингибитором моноаминоксидазы или без него в течение периода от 1 недели до 2 месяцев приводили к резкому обострению психотических симптомов у пациентов с хронической шизофренией. (см. ссылку 26 для получения дополнительной информации). Однако было показано, что у здоровых людей дозы 10 г метионина не оказывают никакого эффекта (27).

Метионин и гомоцистеин.

Первым этапом метаболизма метионина является его превращение в гомоцистеин через промежуточное соединение S -аденозилметионин.Затем гомоцистеин удаляется в сочетании с серином с образованием цистатионина, который расщепляется с образованием α-кетобутирата и цистеина. Еще в 1969 г. было замечено, что дети с наследственным заболеванием гомоцистеинурией страдают сосудистыми аномалиями и частыми артериальными и венозными тромбозами (28). Поскольку гомоцистеинемия была связана с атеросклеротическими бляшками у лиц с мутациями 3 различных ферментов, участвующих в превращении метионина в гомоцистеин, был сделан вывод, что гомоцистеин сам по себе является атерогенным (28, 29). С тех пор роль гомоцистеина в развитии сосудистых заболеваний была тщательно исследована и выяснена. В 1985 г. «непереносимость метионина» была названа «возможным фактором риска ишемической болезни сердца» (30), а также было высказано предположение, что у пациентов с гипергомоцистеинемией вероятность сердечного приступа в возрасте до 30 лет составляет 50% (31).

С 1985 г. было проведено большое количество исследований связи между потреблением метионина нормальными субъектами по отношению к уровню гомоцистеина в плазме и сосудистыми заболеваниями.В частности, это исследование дало значительный объем информации об острых и хронических эффектах приема метионина на показатели сердечно-сосудистых заболеваний. Более того, поскольку в этих исследованиях метионин давался многим субъектам, частоту побочных эффектов можно использовать для получения информации о других возможных аспектах токсичности. «Тест с нагрузкой метионином» использовался у большого числа субъектов для повышения уровня гомоцистеина в плазме. После перорального приема метионина наблюдается увеличение концентрации гомоцистеина в плазме, которая затем используется в качестве показателя предрасположенности человека к сердечно-сосудистым заболеваниям.Считается, что это более чувствительный показатель, чем только концентрация гомоцистеина натощак (32). Назначаемая доза обычно составляет 100 мг/кг массы тела, что примерно в 7 раз превышает среднюю суточную потребность в общем количестве аминокислот серы (метионин плюс цистеин) (8).

Тест с нагрузкой метионином не только вызывает повышение концентрации гомоцистеина, но и имитирует гомоцистеинемию в других отношениях. Например, в исследовании влияния пероральной дозы метионина (100 мг/кг) у здоровых добровольцев уровень гомоцистеина в плазме удваивался через 2 часа после приема метионина с дальнейшим увеличением через 4 часа (33).Дилатация, вызванная потоком, снизилась через 2 часа с дальнейшим падением через 4 часа. В частности, существовала обратная зависимость между концентрацией гомоцистеина и дилатацией, опосредованной потоком. В аналогичном исследовании те же авторы показали, что физиологические приросты уровня гомоцистеина в плазме в результате приема дозированных количеств метионина или животного белка вызывают эндотелиальную дисфункцию. Однако смесь аминокислот без метионина не оказала никакого действия (34). Наоборот, жесткость артерий, измеренная с помощью анализа пульсовой волны, по-видимому, не изменяется при нагрузке метионином (35).

Важный вопрос, связанный с возможной токсичностью метионина, заключается в том, являются ли ответы на тест с нагрузкой метионином ответами непосредственно на метионин или ответами на повышение уровня гомоцистеина. Ответ на этот вопрос был получен путем сравнения реакции кровотока предплечья на пероральные дозы метионина и гомоцистеина, которые по замыслу вызывали одинаковое увеличение концентрации гомоцистеина в плазме (36). Две процедуры привели к сходным реакциям кровотока в предплечье, что указывает на то, что активным агентом является гомоцистеин, а не метионин как таковой.

Нагрузочный тест с метионином: возможность побочных эффектов.

Как описано выше, тест с нагрузкой метионином приводит к повышению уровня гомоцистеина и дисфункции эндотелия сосудов. Тем не менее, эти эффекты являются острыми, и поэтому маловероятно, что они будут вредными после однократного теста. Различные меньшие дозы метионина были исследованы в отношении их потенциала в качестве добавки к ацетаминофену (парацетамолу), для которого он является противоядием (37). Не было существенной разницы в концентрации гомоцистеина в плазме через 1 час после однократного приема метионина (250 мг) или после 1 месяца приема метионина, 250 мг в день, но после 1 недели приема метионина, 100 мг/кг массы тела в день, наблюдалось повышение уровня гомоцистеина в плазме.При каждом из этих режимов дозирования не было изменений эндотелиально-зависимых или эндотелиально-независимых ответов. Вывод заключался в том, что 2 режима с более низкими дозами были безопасными, но доза 100 мг/кг в течение 1 недели не могла быть признана безопасной.

Безопасность нагрузочного теста с метионином была изучена в эпидемиологическом исследовании 296 пациентов с заболеванием коронарных или периферических артерий и 591 контрольной группы (38). Острые осложнения были у 33% женщин и 17% мужчин, без различий между пациентами и контролем.Однако эти осложнения были относительно легкими, при этом наиболее частым симптомом было головокружение, которое связывали с метионином. Также наблюдались изолированная сонливость, тошнота, полиурия, снижение или повышение АД. Ни один из 887 пациентов не умер в течение 30 дней. Был сделан вывод, что тест часто вызывает преходящие осложнения, ухудшая восприятие и бдительность, но не оказывает серьезного неблагоприятного воздействия на сосудистую систему и может считаться безопасным.

Из ограниченного обзора литературы следует, что нагрузочные тесты с метионином были проведены по меньшей мере у 6000 взрослых без сообщений о каких-либо серьезных побочных эффектах, за одним исключением (39).Контрольный субъект (не страдающий болезнью Альцгеймера) в исследовании связи между гомоцистеином и болезнью Альцгеймера прошел тест, по-видимому, с обычной дозой метионина. Однако через 2 ч 40 мин у нее началась рвота, которая продолжалась в течение нескольких часов, в течение которых ей давали прохлорперазин и дифенгидрамин. Примерно через 8 часов после введения метионина ее доставили в отделение неотложной помощи, впоследствии у нее стало апноэ и пропал пульс, и она была помещена в отделение интенсивной терапии. После различных других осложнений она умерла через 30 дней после введения метионина.Ретроспективные измерения уровня метионина в плазме показали, что он примерно в 200 раз превышает исходное значение через 2 часа после введения дозы, даже выше через 4 часа и в 10 раз превышает исходное значение через 2 дня. Хотя не было прямых доказательств того, что доза метионина была неправильной, данные анализа крови согласуются с дозой, примерно в 10 раз превышающей предполагаемую (т. е. примерно в 70 раз превышающую диетическую потребность) (8). Однако это крайний случай, который не дает особых указаний на потенциальную токсичность метионина при более умеренном потреблении.

Высокое потребление метионина у младенцев.

По-видимому, прямых исследований эффектов приема метионина у младенцев, которые бы давали информацию о токсичности, не проводилось. Однако в 1999–2001 гг. была выявлена ​​группа из 10 младенцев с гиперметионинемией и гипергомцистеинемией без очевидной причины, поскольку дефицит цистатионин-β-синтазы и другие известные причины повышенного уровня метионина в крови были исключены. Подробный анализ этого явления был описан Mudd et al.(40), которые пришли к выводу, что гиперметионинемия была результатом применения смеси с очень высоким содержанием метионина. Девять младенцев получали 1 смесь, которая была недавно изменена, чтобы содержать больше метионина, а другой ребенок также получал смесь с высоким содержанием метионина. Ретроспективно было установлено, что потребление метионина находится в диапазоне 125–507 мг/кг в день по сравнению со средним оценочным значением 62–97 мг/кг в день. Концентрации метионина в плазме были непропорционально повышены, достигая 6830 μ моль/л по сравнению с нормальным диапазоном 10–40 μ моль/л.Несмотря на тяжелую гиперметионинемию в младенчестве, среди этих случаев не было выявлено никаких долгосрочных неблагоприятных клинических эффектов метионинемии (40).

Потребление метионина с пищей и гомоцистеина в плазме.

Метионин является незаменимой аминокислотой и должен поступать с пищей. Поэтому уместно спросить, влияет ли потребление метионина с пищей на концентрацию гомоцистеина и сердечно-сосудистый риск. В исследовании Ward et al. (41), здоровые мужчины были обследованы на потребление метионина с помощью вопросника частоты приема пищи.Те, кто был в верхнем квартиле потребления, были случайным образом распределены для получения диеты с низким содержанием метионина в течение 1 недели, а затем контрольной диеты в течение 1 недели или наоборот. Те, кто находился в нижнем квартиле потребления, получали высокое потребление метионина в течение 1 недели, после чего следовала контрольная диета, или наоборот. Таким образом, субъекты из верхнего квартиля потребления сократили свое потребление на 79%, а субъекты из нижнего квартиля удвоили его потребление. Однако концентрации гомоцистеина не изменились в ответ на изменения в потреблении метионина с пищей.Был сделан вывод, что концентрации гомоцистеина не реагируют на умеренные колебания потребления метионина с пищей. В другом исследовании те же авторы измеряли реакцию гомоцистеина плазмы на увеличение потребления метионина (42). Значительное повышение уровня гомоцистеина в плазме наблюдалось только при увеличении потребления метионина в 5 раз по сравнению с нормальным потреблением. Эти исследования доказывают, что умеренно высокое потребление метионина не приводит к гипергомоцистеинемии и последующему риску сердечно-сосудистых заболеваний.Тем не менее, эффекты нагрузки метионином также заметно зависят от витаминного статуса. Например, хотя лечение витамином С перед исследованием не влияло на повышение концентрации гомоцистеина, наблюдалось снижение эффекта на опосредованную потоком дилатацию, что позволяет предположить участие в механизме окислительного стресса (33). Точно так же было показано, что фолиевая кислота способствует уменьшению эндотелиальной дисфункции, но не влияет на концентрацию гомоцистеина (42). Исследования также показали корреляцию между уровнями гомоцистеина до и после метиониновой нагрузки, витамином B-12 и фолиевой кислотой (43,44).

Выводы.

Хотя метионин был отмечен как наиболее токсичная аминокислота в отношении роста у животных (1), данные для людей не указывают на серьезную токсичность, за исключением очень высоких уровней потребления. Несмотря на функцию метионина как предшественника гомоцистеина и роль гомоцистеина в повреждении сосудов и сердечно-сосудистых заболеваниях, нет никаких доказательств того, что прием метионина с пищей в разумных пределах может вызвать сердечно-сосудистые повреждения.Было показано, что однократная доза 100 мг/кг массы тела безопасна, но эта доза примерно в 7 раз превышает суточную потребность в сернистых аминокислотах, а повторное употребление в течение 1 недели приводит к повышению уровня гомоцистеина (37,42). ). Суточная доза 250 мг (т. е. 4 мг/кг в день) составляет лишь 25% от суточной потребности, и было доказано, что она безопасна. В целом литература предполагает, что однократная доза, которая обычно вводится в нагрузочном тесте с метионином (100 мг/кг/день), не вызывает серьезных осложнений, за исключением крайнего случая, когда дается 10-кратный избыток метионина. , а также у пациентов с шизофренией или врожденными нарушениями метаболизма серо-аминокислот, такими как гиперметионинемия.

Цитированная литература

1.

Benevenga

NJ

,

Steele

RD

.

Побочные эффекты чрезмерного потребления аминокислот

.

Annu Rev Nutr.

1984

;

4

:

157

–

81

.2.

Ирвин

МИ

,

Хегстед

ДМ

.

Конспект исследования потребности человека в аминокислотах

.

Дж Нутр.

1971

;

101

:

539

–

66

.3.

Кларк

HE

,

Вудворд

L

.

Влияние различных количеств метионина на задержку азота у взрослых людей

.

Am J Clin Nutr.

1966

;

18

:

100

–

4

.4.

CLARK

HE

,

How

JM

,

Shannon

BM

,

CARLSON

K

,

Kolski

SM

.

Потребность взрослых людей в метионине и цистине

.

Am J Clin Nutr.

1970

;

23

:

731

–

8

.5.

Fisher

H

,

Кисть

MK

,

Griminger

P

.

Переоценка потребности в аминокислотах у молодых женщин, находящихся на диете с низким содержанием азота. II. Лейцин, метионин и валин

.

Am J Clin Nutr.

1971

;

24

:

1216

–

23

.6 .

Сравнительная ценность добавок l-, dl- и d-метионина в рацион на основе овса для человека

.

Дж Нутр.

1975

;

105

:

809

–

14

.7.

Зезулка

AY

,

Кэллоуэй

DH

.

Задержка азота у мужчин, получавших изолированный соевый белок с добавлением L-метионина, d-метионина, N -ацетил-L-метионина или неорганического сульфата

.

Дж Нутр.

1976

;

106

:

1286

–

91

.8.

Отчет совместной консультации экспертов ВОЗ/ФАО/УООН.

Потребность в белках и аминокислотах в питании человека

.

Серия технических докладов ВОЗ № 935

,

Женева

:

ВОЗ

;

2006

.9.

Накагава

I

,

Такахаски

T

,

Suzuki

T

,

Кобаяши

K

.

Потребность детей в аминокислотах: азотистый баланс при минимальном уровне незаменимых аминокислот

.

Дж Нутр.

1964

;

83

:

115

–

8

.10. .

Аминокислоты плазмы младенцев, потребляющих соевые белки с добавлением метионина и без него

.

Дж Нутр.

1976

;

106

:

1307

–

13

.11.

Fomon

SJ

,

Ziegler

EE

,

Filer

LJ

JR,

Nelson

SE

,

Edwards

BB

.

Обогащение метионином смеси с соевым белком для грудных детей

.

Am J Clin Nutr.

1979

;

32

:

2460

–

71

.12.

MacLean

WC

Jr,

Graham

GG

,

Placko

RP

,

De Romana

GL 9

Аминокислоты, свободные от плазмы, у детей, потребляющих белок люпина с добавками метионина и без них

.

Дж Нутр.

1983

;

113

:

779

–

83

.13.

Fomon

SJ

,

Ziegler

EE

,

Nelson

SE

,

Edwards

BB

Потребность в серосодержащих аминокислотах у детей раннего возраста

.

Дж Нутр.

1986

;

116

:

1405

–

22

.14.

Стегинк

ЛД

,

Филер

ЛЖ

Младший,

Бейкер

ГЛ

.

Уровни метионина в плазме у здоровых взрослых субъектов после пероральной нагрузки L-метионином и N -ацетил-L-метионином

.

Дж Нутр.

1980

;

110

:

42

–

9

.15.

Стегинк

LD

,

Шмитт

JL

,

Мейер

PD

,

Каин

PH

Влияние диет, обогащенных dl-метионином, на уровни метионина в моче и плазме у детей раннего возраста

.

J Педиатр.

1971

;

79

:

648

–

55

.16.

Kaji

H

,

NIIOKA

,

T

,

T

,

Kojima

y

,

yoshida

y

,

Kawakami

y

.

Экскреция 3-метилтиопропионата с мочой и влияние приема внутрь d- или l-метионина изучены у здоровых добровольцев

.

Рез. коммун. хим. Патол. Фармакол.

1987

;

56

:

101

–

9

.17.

Капюшон

ВЛ

,

Лагранж

БМ

.

Влияние метионина на чистую продукцию кетокислот у человека

.

Метаболизм.

1988

;

37

:

573

–

9

.18.

Caso

G

,

Чеснок

PJ

.

Контроль кинетики мышечного белка с помощью кислотно-щелочного баланса

.

Curr Opin Clin Nutr Metab Care.

2005

;

8

:

73

–

6

.19.

Ballmer

PE

,

MCNURLAN

мА

,

мА

,

HULTER

HN

,

Anderson

SE

,

GARLICK

PJ

,

KRAPF

R

.

Хронический метаболический ацидоз снижает синтез альбумина и вызывает отрицательный баланс азота у людей

.

Дж Клин Инвест.

1995

;

95

:

39

–

45

.20.

Kleger

G-R

,

Turgay

M

,

R

M

,

R

,

Mcnurlan

MA

,

GARLICK

PJ

,

Ballmer

PE

.

Острый метаболический ацидоз снижает синтез мышечного белка, но не синтез альбумина у человека

.

Am J Kidney Dis.

2001

;

38

:

1199

–

207

.21.

Fünfstück

R

,

Straube

E

,

Schildbach

O

,

Tietz

U

Профилактика повторных инфекций при помощи l-метионина у пациентов с резидуальными инфекциями. [Профилактика реинфекции l-метионином у больных с рецидивирующей инфекцией мочевыводящих путей]

Мед. Клин.

1997

;

92

:

574

–

81

.22.

Делриё

F

,

Ферран

Б

,

Амор

Б

.

Предварительное исследование L-метионина при лечении ревматоидного полиартрита

.

Rev Rhum Mal Osteoartic.

1988

;

55

:

995

–

7

.23.

Микинс

TS

,

Персо

C

,

Джексон

AA

.

Пищевая добавка с L-метионином ухудшает утилизацию азота мочевины и увеличивает 5-L-оксопролинурию у нормальных женщин, придерживающихся диеты с низким содержанием белка

.

Дж Нутр.

1998

;

128

:

720

–

7

.24.

Осмонд

Х

,

Смитис

Дж

.

Шизофрения: новый подход

.

J Ment Sci.

1952

;

98

:

309

–

15

.25.

Несторос

JN

,

Бан

ТА

,

Леманн

HE

.

Гипотеза трансметилирования шизофрении: метионин и никотиновая кислота

.

Междунар. Фармакопсихиатрия.

1977

;

12

:

215

–

46

.26.

Коэн

БМ

,

Липински

JF

,

Вукович

А

,

Проссер

Е

.

Кровь Уровни S -аденозил-1-метионина при психических расстройствах

.

Am J Психиатрия.

1982

;

139

:

229

–

31

.27.

Baldessarini

RJ

,

Stramentinoli

G

,

Липински

JF

.

Гипотеза метилирования

.

Главный врач общей психиатрии.

1979

;

36

:

303

–

7

.28.

Маккалли

КС

.

Сосудистая патология гомосистеменемии: значение в патогенезе атеросклероза

.

Ам Дж. Патол.

1969

;

56

:

111

–

28

.29.

Канвар

YS

,

Маналигод

JR

,

Вонг

PW

.

Морфологические исследования у пациента с гомоцистинурией вследствие дефицита 5,10-метилентетрагидрофолатредуктазы

.

Педиатр Рез.

1976

;

10

:

598

–

609

.30.

Murphy-Cheution

DR

,

Wexman

MP

,

AJ

,

Heininger

JA

,

GELSMAN

E

,

GAULL

GE

,

NG

SK

,

Feit

F

,

Wexman

K

,

Fox

AC

.

Непереносимость метионина: возможный фактор риска ишемической болезни сердца

.

J Am Coll Кардиол.

1985

;

6

:

725

–

30

.31.

Мадд

СХ

.

Сосудистые заболевания и метаболизм гомоцистеина

.

N Engl J Med.

1985

;

313

:

751

–

3

.32.

BOSTOM

AG

,

Jacques

,

PF

,

PF

,

Nadeau

MR

,

Williams

RR

,

ELLISON

RC

,

SELHUB

J

.

Гипергомоцистеинемия после метиониновой нагрузки у лиц с нормальным уровнем общего гомоцистеина в плазме натощак: первоначальные результаты семейного исследования сердца NHLBI

.

Атеросклероз.

1995

;

116

:

147

–

51

.33.

Chambers

JC

,

McGregor

,

McGregor

A

,

Jean-Marie

J

,

obeid

OA

,

Kooner

JS

.

Демонстрация быстрого развития эндотелиальной дисфункции сосудов после гипергомоцистеинемии; эффект, обратимый при терапии витамином С

.

Тираж.

1999

;

99

:

1156

–

60

.34.

Чемберс

JC

,

Обейд

OA

,

Кунер

JS

.

Физиологическое повышение уровня гомоцистеина в плазме вызывает эндотелиальную дисфункцию сосудов у здоровых людей

.

Артериосклероз. тромб.

1999

;

19

:

2922

–

7

.35.

Wilkinson

IB

,

Megson

IL

,

MacCallum

T

,

ROOIJMANS

DF

,

Johnson

SM

,

Boyd

JL

,

Cockcroft

JR

,

Уэбб

DJ

.

Острая нагрузка метионином не влияет на жесткость артерий у человека

.

J Cardiovasc Pharmacol.

2001

;

37

:

1

–

5

.36.

Hanratty

CG

,

MCGrath

LT

,

MCAULEY

DF

,

молодой

—

,

Johnston

GD

.

Влияние перорального приема метионина и гомоцистеина на функцию эндотелия

.

Сердце.

2001

;

85

:

326

–

30

.37.

MCAULEY

DF

,

Hanratty

CG

,

CG

,

McGurk

C

,

NUGENT

AG

,

Johnston

GD

.

Влияние добавок метионина на функцию эндотелия, уровень гомоцистеина в плазме и перекисное окисление липидов

.

J Toxicol Clin Toxicol.

1999

;

37

:

435

–

40

.38.

Kruppá-meixnerová

L

,

L

,

,

K

,

Vítová

A

,

A

,

Janošíková

B

,

Anděl

M

,

Kožich

V

.

Нагрузочный тест с метионином: оценка побочных эффектов и безопасности в эпидемиологическом исследовании

.

Клин Нутр.

2002

;

21

:

151

–

6

.39.

COTTINTTON

EM

,

LAMANTIA

C

,

C

SP

,

SP

,

ALLEN

RH

,

Tangerman

A

,

Wagner

C

,

Zeisel

SH

,

Мадд

СХ

.

Нежелательное явление, связанное с нагрузочным тестом с метионином, история болезни

.

Артериосклероз. тромб. Васк. биол.

2002

;

22

:

1046

–

50

.40.

Harvey Mudd

S

,

S

,

BRAVERMAN

N

,

POMPER

M

,

TEZCA

K

,

Kronick

J

,

Jayakar

P

,

Garganta

C

,

Ампола

MG

,

Леви

HL

, и др.

Инфантильная гиперметионинемия и гипергомоцистеинемия вследствие высокого потребления метионина: диагностическая ловушка

.

Мол Жене Метаб.

2003

;

79

:

6

–

16

.41.

WARD

M

,

M

,

MCnulty

H

,

Pentieva

K

,

MCPARTLIN

J

,

J

,

,

JJ

,

Weir

DG

,

SCOTT

JM.

.

Колебания потребления метионина с пищей не влияют на концентрацию гомоцистеина в плазме у здоровых мужчин

.

Дж Нутр.

2000

;

130

:

2653

–

7

.42.

WARD

M

,

M

,

MCNULTY

H

,

MCPARTLIN

J

,

J

,

JJ

,

Weir

DG

,

SCOTT

JM

.

Влияние дополнительного приема метионина на концентрацию гомоцистеина в плазме у здоровых мужчин: предварительное исследование

.

Int J Vitam Nutr Res.

2001

;

71

:

82

–

6

.43.

USUI

M

,

M

,

Matsuoka

H

,

H

,

Miyazaki

H

,

H

,

UEDA

S

,

Okuda

S

,

IMaizumi

T

.

Эндотелиальная дисфункция при острой гипергомоцист(е)инемии: восстановление фолиевой кислотой

.

Клин.

1999

;

96

:

235

–

9

.44.

Браттстрем

L

.

Витамины как агенты, снижающие уровень гомоцистеина

.

Дж Нутр.

1996

;

126

:

1276S

–

80S

.45.

камеры

JC

,

OVEID

OA

,

,

H

,

H

,

Ueland

P

,

Hackett

D

,

Hooper

J

,

Turner

RM

,

Томпсон

СГ

,

Кунер

JS

.

Концентрация гомоцистеина в плазме и риск ишемической болезни сердца у мужчин из Великобритании, Индии, Азии и Европы

.

Ланцет.

2000

;

355

:

523

–

7

.

© Американское общество питания, 2006 г.

Нужно ли мне беспокоиться о потреблении «полноценных» белков? – Клиника Кливленда

У вас много дел, когда речь идет о здоровом питании.Вы должны следить за потреблением сахара, получать достаточное количество витаминов и избегать обработанных пищевых продуктов. Вам действительно нужно беспокоиться о том, едите ли вы полноценные или неполные белки?

Cleveland Clinic — некоммерческий академический медицинский центр. Реклама на нашем сайте помогает поддерживать нашу миссию. Мы не поддерживаем продукты или услуги, не принадлежащие Cleveland Clinic. Политика

Если вы соблюдаете разнообразную и здоровую диету, короткий ответ, скорее всего, нет.

Чтобы быть ясным, вам определенно нужно потреблять достаточно белка — вашему телу нужен белок для формирования мышц, транспортировки питательных веществ, а также для построения и восстановления тканей. Но употребление большого количества белковосодержащих продуктов может помочь вам в этом, говорит диетолог по функциональной медицине Рэйчел Стокл, MS, LD, RDN.

Что такое полноценный белок?

Пища считается полноценным белком, если она содержит девять незаменимых аминокислот, которые наш организм не может производить самостоятельно.

Давайте вернемся на секунду и поговорим об аминокислотах. Это органические соединения, которые считаются «строительными блоками» белок.

Существует 20 различных аминокислот, которые связаны друг с другом в цепи с образованием белка. Одиннадцать из этих аминокислот производятся нашим тела. Остальные девять – так называемые незаменимые аминокислоты – нам нужно получить через еду.

Многие продукты содержат некоторые, но не все незаменимые аминокислоты. кислоты и в различных количествах.Это неполные источники белка, и в том числе:

• Бобовые (фасоль, горох, чечевица).
• Гайки.
• Семена.
• Цельнозерновые.
• Овощи.

Полноценные белки содержат все девять незаменимых аминокислот в последовательные суммы. Вот несколько полных примеров белка:

• Рыба.
• Птица.
• Яйца.
• Говядина.
• Свинина.
• Молочные продукты.
• Цельные источники сои (тофу, эдамаме, темпе, мисо).

Растительные белки

Вы, наверное, замечали, что наиболее полноценными источниками белка являются продукты животного происхождения. Но не нужно переживать, если вы придерживаетесь вегетарианской или веганской диеты — вы все равно можете удовлетворить свои потребности в белке с помощью различных растительных продуктов.

На самом деле, вам даже не обязательно смешивать и сочетать неполные белки для создания полноценного белка при каждом приеме пищи.

«Ежедневное включение в рацион разнообразных растительных продуктов, таких как бобовые, чечевица, орехи, семечки и цельные зерна, позволит вам получать полноценный белок, в котором вы нуждаетесь», — говорит Стокл.Эти продукты также обеспечивают дополнительные преимущества в виде витаминов и минералов.

Вот лучшие источники растительного белка:

Вареные бобовые

17 г в 1 стакане вареной чечевицы
16 г в 1 стакане вареного нута
12 г в 1 стакане вареной черной фасоли

Соевый

17 г в 1 чашке эдамаме
15 г в 3 унциях. темпе
7 г в 3 унциях. твердый тофу

Орехи и семена

9 г в 1 унции. семена конопли
8 г в 1 унции. тыквенные семечки
7 г в 2 т ореховых масел
6 г в 1 унцииминдаль
5 г в 1 унции. семена чиа

Вареные зерна

8 г в 1 чашке приготовленной киноа
4 г в 1 чашке приготовленной овсянки

Вареные овощи

5 г в 1 стакане шпината
4 г в 1 стакане брюссельской капусты
2 г в 1 стакане брокколи

Так сколько белка мне на самом деле нужно?

Общая рекомендация для здоровых взрослых состоит в том, чтобы потреблять не менее 0,36 грамма белка на фунт массы тела каждый день, но вам может потребоваться больше в зависимости от уровня вашей активности и общего состояния здоровья, говорит Стокл.

Например, женщине весом 140 фунтов, которая бегает 20 миль в неделю и поднимает тяжести три дня в неделю, вероятно, требуется больше белка, чем женщине того же веса, которая занимается ходьбой четыре дня в неделю.

Если у вас есть вопросы о ваших конкретных потребностях в белке, зарегистрированный диетолог может помочь вам определить наилучшее количество для вас.

Еще одна важная вещь, о которой следует помнить, это то, что время имеет значение. «Мы можем поглощать только от 25 до 40 граммов белка за один присест, поэтому убедитесь, что важно распределять потребление белка в течение дня», — добавляет она.

Сомневаетесь, не переусердствуете ли вы? Используйте свою руку в качестве ориентира — подходящая порция белка, как правило, размером с ладонь.

А если вы беспокоитесь, что вам не хватает? Стокл добавляет: «Есть много протеиновых порошков, которые вы можете добавлять в свои смузи, в которых используются комбинации белков семян конопли, белков гороха и рисовых белков, которые имеют более высокий процент всех необходимых нам аминокислот».

Углеводы, белки и жиры. Нарушения питания

Белки состоят из единиц, называемых аминокислотами, соединенных вместе в сложные образования.Поскольку белки представляют собой сложные молекулы, организму требуется больше времени для их расщепления. В результате они являются гораздо более медленным и продолжительным источником энергии, чем углеводы.

Существует 20 аминокислот. Тело синтезирует некоторые из них из внутренних компонентов, но не может синтезировать 9 аминокислот, называемых незаменимыми аминокислотами. Их необходимо употреблять в пищу. Всем необходимы 8 из этих аминокислот: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.Младенцам также нужен 9-й, гистидин.

Процент белка, который организм может использовать для синтеза незаменимых аминокислот, варьируется от белка к белку. Организм может использовать 100% белка яйца и высокий процент белка молока и мяса. Организм может использовать чуть меньше половины белка, содержащегося в большинстве овощей и злаков.

Организму необходим белок для поддержания и замены тканей, а также для функционирования и роста. Белок обычно не используется для получения энергии. Однако, если организм не получает достаточно калорий из других питательных веществ или из жира, хранящегося в организме, белок расщепляется на кетоновые тела, которые используются для получения энергии.Если потребляется больше белка, чем необходимо, организм расщепляет белок и откладывает его компоненты в виде жира.

В организме содержится большое количество белка. Белок, основной строительный материал в организме, является основным компонентом большинства клеток. Например, мышцы, соединительные ткани и кожа состоят из белка.

Взрослым необходимо съедать около 60 граммов белка в день (0,8 грамма на килограмм веса или 10–15% от общего количества калорий). Взрослым, которые пытаются нарастить мышечную массу, нужно немного больше.Детям также нужно больше, потому что они растут. Людям, которые ограничивают калории, чтобы похудеть, обычно требуется большее количество белка, чтобы предотвратить потерю мышечной массы во время похудения. Пожилым людям может потребоваться более высокий уровень белка до 1,2 г/кг массы тела. Однако это количество является чрезмерным и потенциально вредным при определенных состояниях, таких как почечная недостаточность и почечная недостаточность. Исследования также показывают, что белок более насыщает (помогает людям чувствовать себя сытыми дольше), чем углеводы и жиры.

7 Сульфат | Справочное потребление воды, калия, натрия, хлоридов и сульфатов с пищей

АООС. 2002б. Издание 2002 г. Стандартов питьевой воды и санитарных рекомендаций . Агентство по охране окружающей среды 822/R/02/038. Вашингтон, округ Колумбия: Управление водных ресурсов, EPA.

Esteban E, Rubin CH, McGeehin MA, Flanders WD, Baker MJ, Sinks TH. 1997. Оценка детской диареи, связанной с повышенным уровнем сульфатов в питьевой воде: исследование случай-контроль в Южной Дакоте. Int J Occup Environ Health 3:171–176.

Полевой телеграф. 1972. Сера: элемент и геохимия. В: Fairbridge RW, изд. Энциклопедия геохимии и наук об окружающей среде . Нью-Йорк: Ван Ностранд Рейнхольд. Стр. 1142–1148 гг.

Флорин Т.Дж., Гибсон Г.Р., Нил Г., Каммингс Д.Х. 1990. Роль сульфатредуцирующих бактерий при язвенном колите? Гастроэнтерология 98:A170.

Флорин Т., Нил Г., Гибсон Г.Р., Кристл С.У., Каммингс Д.Х.1991. Метаболизм пищевых сульфатов: всасывание и выведение у людей. Гут 32:766–773.

Флорин Т.Д., Нил Г., Горецки С., Каммингс Д.Х. 1993. Содержание сульфатов в продуктах питания и напитках. J Food Comp Anal 6:140–151.

Гарсия РАГ, Стипанюк М.Х. 1992. Внутренние органы, печень и почки играют уникальную роль в метаболизме сернистых аминокислот и их метаболитов у крыс. Дж Нутр 122:1693–1701.

Гомес Г.Г., Сандлер Р.С., Сил Э.1995. Высокий уровень неорганического сульфата вызывает диарею у новорожденных поросят. Дж Нутр 125:2325–2332.

Гордон Р.С., калибровщик IW. 1955. Способность сульфата натрия стимулировать рост цыплят. Наука 122:1270–1271.

Greer FR, McCormick A, Loker J. 1986. Повышенная экскреция неорганического сульфата с мочой у недоношенных детей, получавших белок коровьего молока. J Pediatr 109:692–697.

Хамаде М.Дж., Хоффер Л.Дж. 2001. Использование образования сульфатов в качестве меры краткосрочного катаболизма серных аминокислот у человека. Am J Physiol Endocrinol Metab 280:E857–E866.

Министерство здравоохранения Канады. 2002. Краткое руководство по качеству питьевой воды в Канаде . Онлайн. Доступно на http://www.hc-sc.gc.ca/waterquality. По состоянию на 25 февраля 2003 г.

Heizer WD, Sandler RS, Seal E Jr, Murray SC, Busby MG, Schliebe BG, Pusek SN. 1997. Кишечные эффекты сульфатов в питьевой воде у здоровых людей. Dig Dis Sci 42:1055–1061.

Хоффер Л.Дж.2002. Методы измерения метаболизма серы и аминокислот. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 5:511–517.

Hoffer LJ, Kaplan LN, Hamadeh MJ, Grigoriu AC, Baron M. 2001. Сульфат может опосредовать терапевтический эффект сульфата глюкозамина. Метаболизм 50:767–770.

Холмс Дж. Х., Миллер Э. С., Хлад К. Дж. Дж. 1960. Изменения сульфатов в сыворотке и моче при уремии. Trans Am Soc Artif Intern Organs 6:163–175.

Хоппе Б., Рот Б., Бауэрфельд К., Лангман К.Б.1998. Концентрация оксалатов, цитратов и сульфатов в грудном молоке по сравнению с составами смесей: влияние на экскрецию анионов с мочой. J Pediatr Gastroenterol Nutr 27:383–386.

Хоутерман С., ван Фаассен А., Окке М.С., Хабетс Л.Х.М., ван Дейен-Виссер М.П., ​​Буэно-де-Мескита Б.Х., Янкнегт Р.А. 1997. Является ли сульфат мочи биомаркером потребления животного белка и мяса? Cancer Lett 114:295–296.

Икем А., Одуеунгбо С., Эгиебор Н.О., Нявор К.2002. Химическое качество бутилированной воды из трех городов восточной Алабамы. Sci Total Environ 285:165–175.

МОМ (Институт медицины). 2002/2005. Справочная норма потребления энергии, углеводов, клетчатки, жира, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот . Вашингтон, округ Колумбия: Издательство национальных академий.

Использование, побочные эффекты, доза, польза для здоровья, меры предосторожности и предупреждения

Адамс, Дж.M. и Capecchi, M.R. N-формилметионил-сРНК как инициатор синтеза белка. Proc.Natl.Acad.Sci USA 1966;55(1):147-155. Посмотреть реферат.

CATONI, G. L. S-аденозилметионин; новый промежуточный продукт, образующийся ферментативно из L-метионина и аденозинтрифосфата. J Biol.Chem. 1953; 204(1):403-416. Посмотреть реферат.

Cellarier, E., Durando, X., Vasson, M.P., Farges, M.C., Demiden, A., Maurizis, J.C., Madelmont, J.C., и Chollet, P. Зависимость от метионина и лечение рака.Лечение рака.Rev. 2003;29(6):489-499. Посмотреть реферат.

Кларк Б. Ф. и Маркер К. А. Как зарождаются белки. наук Ам. 1968;218(1):36-42. Посмотреть реферат.

Coelho CND, Klein NW. Метионин и закрытие нервной трубки у культивируемых эмбрионов крыс: морфологический и биохимический анализ. Тератология 1990;42:437-451.

Di Buono, M., Wykes, L.J., Ball, R.O., and Pencharz, P.B. Цистеин, получаемый с пищей, снижает потребность в метионине у мужчин. Am.J.Clin.Nutr. 2001;74(6):761-766. Посмотреть реферат.

Дуглас А. П., Хэмлин А. Н. и Джеймс О. Контролируемое исследование цистеамина при лечении острого отравления парацетамолом (ацетаминофеном). Ланцет 1-17-1976;1(7951):111-115. Посмотреть реферат.

Essien FB и Wannaberg SL. Метионин, но не фолиновая кислота или витамин B-12, изменяет частоту дефектов нервной трубки у мышей с мутацией Axd. Дж. Нутр 1993; 123:27-34.

Финкельштейн, Дж. Д. Гомоцистеин: история в процессе. Нутр Рев 2000;58(7):193-204. Посмотреть реферат.

Хэмлин, А.Н., Лесна М., Рекорд, К.О., Смит, П.А., Уотсон, А.Дж., Мередит, Т., Воланс, Г.Н., и Кром, П. Метионин и цистеамин при передозировке парацетамола (ацетаминофена), проспективное контролируемое исследование ранней терапии . J.Int.Med.Res. 1981;9(3):226-231. Посмотреть реферат.

Hanratty, C.G., McGrath, L.T., McAuley, D.F., Young, I.S., and Johnston, G.D. Влияние перорального метионина и гомоцистеина на функцию эндотелия. Сердце 2001;85(3):326-330. Посмотреть реферат.

Курпад А.В., Реган М.М., Варалакшми С., Васудеван Дж., Гнаноу Дж., Радж Т. и Янг В.Р. Суточная потребность здоровых индийских мужчин в метионине, измеренная с помощью 24-часового индикатора окисления аминокислот и техника равновесия. Am.J.Clin.Nutr. 2003;77(5):1198-1205. Посмотреть реферат.

L-метионин и налтрексон от бессонницы. Posit.Health News 1998; (№ 17): 19. Посмотреть реферат.

Larsson, S.C., Giovannucci, E., and Wolk, A. Потребление метионина и витамина B6 и риск рака поджелудочной железы: проспективное исследование шведских женщин и мужчин.Гастроэнтерология 2007;132(1):113-118. Посмотреть реферат.

Lu, S., Hoestje, S.M., Choo, E.M., and Epner, D.E. Ограничение метионина индуцирует апоптоз клеток рака предстательной железы посредством сигнального пути, опосредованного N-концевой киназой c-Jun. Рак Летт. 5-8-2002;179(1):51-58. Посмотреть реферат.

McAuley, D.F., Hanratty, C.G., McGurk, C., Nugent, A.G., и Johnston, G.D. Влияние добавок метионина на эндотелиальную функцию, гомоцистеин в плазме и перекисное окисление липидов. Дж.Токсикол.Клин.Токсикол. 1999;37(4):435-440. Посмотреть реферат.

McGowan, K.A., Nyhan, W.L., Barshop, B.A., Naviaux, R.K., Yu, A., Haas, R.H., and Townsend, J.J. Роль метионина в этилмалоновой энцефалопатии с петехиями. Арх.Нейрол. 2004;61(4):570-574. Посмотреть реферат.

Майнингер В., Флэмьер А., Фан Т., Феррис О., Узан А. и Лефур Г. [Лечение L-метионином болезни Паркинсона: предварительные результаты]. Rev.Neurol.(Париж) 1982;138(4):297-303. Посмотреть реферат.

Мосс, Р. Л., Хейнс, А. Л., Пастушин, А., и Глю, Р. Х. Инфузия метионина воспроизводит повреждение печени при холестазе парентерального питания. Педиатр.рез. 1999; 45(5 часть 1):664-668. Посмотреть реферат.

Сасамура Т., Мацуда А. и Кокуба Ю. Влияние раствора, содержащего D-метионин, на рост опухолевых клеток in vitro. Арцнаймиттельфоршунг. 1999;49(6):541-543. Посмотреть реферат.

Shaw, G. M., Velie, E. M., and Schaffer, D. M. Связано ли потребление метионина с пищей со снижением риска беременности с дефектом нервной трубки? Тератология 1997;56(5):295-299.Посмотреть реферат.

Shoob, H.D., Sargent, R.G., Thompson, SJ, Best, R.G., Drane, J.W., and Tocharoen, A. Диетический метионин участвует в этиологии беременностей с дефектами нервной трубки у людей. Дж. Нутр. 2001;131(10):2653-2658. Посмотреть реферат.

Смолдерс, Ю. М., Ракич, М., Слаатс, Э. Х., Трескес, М., Сийбрандс, Э. Дж., Одекеркен, Д. А., Стехаувер, С. Д., и Зильбербуш, Дж. Уровни гомоцистеина натощак и постметиониновые уровни при ИНСД. Детерминанты и корреляции с ретинопатией, альбуминурией и сердечно-сосудистыми заболеваниями.Diabetes Care 1999;22(1):125-132. Посмотреть реферат.

ТАБОР, Х., РОЗЕНТАЛЬ, С. М., и ТАБОР, К. В. Биосинтез спермидина и спермина из путресцина и метионина. J Biol.Chem. 1958;233(4):907-914. Посмотреть реферат.

Tan, Y., Zavala, J., Sr., Xu, M., Zavala, J., Jr., and Hoffman, R.M. Истощение метионина в сыворотке без побочных эффектов метиониназы у пациентов с метастатическим раком молочной железы. Противораковый Рез. 1996; 16(6С):3937-3942. Посмотреть реферат.

Трамбо, П., Шликер, С., Йейтс, А.А., и Поос, М. Справочное потребление энергии, углеводов, клетчатки, жира, жирных кислот, холестерина, белка и аминокислот. J Am.Diet.Assoc. 2002;102(11):1621-1630. Посмотреть реферат.

Уорд, М., Макналти, Х., Макпартлин, Дж., Штрейн, Дж. Дж., Вейр, Д. Г., и Скотт, Дж. М. Влияние дополнительного метионина на концентрацию гомоцистеина в плазме у здоровых мужчин: предварительное исследование. Int.J.Vitam.Nutr.Res. 2001;71(1):82-86. Посмотреть реферат.

Ягмай Р., Кашани А.Х., Geraghty, MT, Okoh, J., Pomper, M., Tangerman, A., Wagner, C., Stabler, SP, Allen, RH, Mudd, SH, и Braverman, N. Прогрессирующий отек головного мозга, связанный с высоким уровнем метионина. и бетаин-терапия у пациента с дефицитом цистатионин-бета-синтазы (CBS). Am.J.Med.Genet. 2-15-2002;108(1):57-63. Посмотреть реферат.

Анон. Следует ли добавлять метионин в препараты парацетамола? Drug Ther Perspect 1997; 10:11-3.

Баршоп Б.А. Гомоцистиниурия. В: Goldman L, Bennett JC.Сесил Учебник медицины. 21-е изд. Филадельфия, Пенсильвания: WB. Сондерс Ко. 2000:1115-6.

Беллами М.Ф., Макдауэлл И.Ф., Рэмси М.В. и др. Гипергомоцистеинемия после пероральной нагрузки метионином резко ухудшает функцию эндотелия у здоровых взрослых. Тираж 1998; 98:1848-52. Посмотреть реферат.

Беллоне Дж., Фарелло Г., Бартолотта Э. и др. Метионин потенцирует как базальную, так и индуцированную GHRH секрецию GH у детей. Clin Endocrinol (Oxf) 1997;47:61-4. Посмотреть реферат.

Бтайче И.Ф., Халиди Н.Осложнения печени, связанные с парентеральным питанием, у детей. Фармакотерапия 2002;22:188-211.. Посмотреть аннотацию.

Christensen B, Guttormsen AB, Schneede J, et al. Предоперационная нагрузка метионином способствует восстановлению кобаламинозависимого фермента метионинсинтазы после анестезии закисью азота. Анестезиология 1994;80:1046-56. Посмотреть реферат.

Cottington EM, LaMantia C, Stabler SP и др. Побочное явление, связанное с нагрузочным тестом с метионином: отчет о клиническом случае. Arterioscler Thromb Vasc Biol 2002;22:1046-50.. Посмотреть реферат.

Эпнер Д.Э., Морроу С., Уилкокс М., Хоутон Дж.Л. Потребление питательных веществ и индексы питания у взрослых с метастатическим раком в фазе I клинических испытаний диетического ограничения метионина. Nutr Cancer 2002;42:158-66.. Посмотреть аннотацию.

Эпнер, DE. Может ли ограничение метионина в рационе повысить эффективность химиотерапии при лечении распространенного рака? J Am Coll Nutr 2001;20:443S-9S.. Посмотреть аннотацию.

Фросс П., Блом Х.Дж., Милош Р. и др. Кандидатный генетический фактор риска сосудистых заболеваний: распространенная мутация метилентетрагидрофолатредуктазы.Nat Genet 1995;10:111-3.. Посмотреть аннотацию.

Fuchs CS, Willett WC, Colditz GA, et al. Влияние приема фолиевой кислоты и поливитаминов на семейный риск рака толстой кишки у женщин. Cancer Epidemiol Biomarkers Prev 2002;11:227-34.. Посмотреть аннотацию.

Джирелли Д., Мартинелли Н., Пиццоло Ф. и др. Взаимодействие между генотипом MTHFR 677 C—>T и статусом фолиевой кислоты является определяющим фактором риска коронарного атеросклероза. Дж. Нутр 2003; 133:1281-5. Посмотреть реферат.

Хладовец Ю., Соммерова З., Писарикова А.Гомоцистеинемия и повреждение эндотелия после нагрузки метионином. Thromb Res 1997; 88: 361-4. Посмотреть реферат.

Кокко Дж.П. Жидкости и электролиты. В: Goldman L, Bennett JC. Сесил Учебник медицины. 21-е изд. Филадельфия, Пенсильвания: WB. Сондерс Ко. 2000:59.

La Vecchia C, Negri E, Franceschi S, Decarli A. Исследование влияния метионина, нитрита и соли на канцерогенез желудка в северной Италии. Nutr Рак 1997; 27:65-8. Посмотреть реферат.

Микинс Т.С., Персо С., Джексон А.А.Пищевые добавки с L-метионином ухудшают утилизацию азота мочевины и увеличивают 5-L-оксопролинурию у нормальных женщин, придерживающихся диеты с низким содержанием белка. Дж. Нутр 1998; 128:720-7. Посмотреть реферат.

Руссман С., Юнкер Э., Лаутербург Б.Х. Реметилирование и транссульфирование метионина при циррозе печени: исследования с L-[h4-метил-1-C]метионином. Гепатология 2002;36:1190-6.. Посмотреть реферат.

Su LJ, Arab L. Пищевой статус фолиевой кислоты и риск рака толстой кишки: данные эпидемиологического исследования NHANES I.Ann Epidemiol 2001;11:65-72.. Посмотреть аннотацию.

Vale JA, Meredith TJ, Goulding R. Лечение отравления ацетаминофеном. Применение перорального метионина. Arch Intern Med 1981; 141: 394-6. Посмотреть реферат.

No related posts.